Метод электрофореза белков был введен в 1930 году Тизелиусом. Принцип метода электрофореза заключается в том, что белки, находящиеся в среде с определенной концентрацией ионов водорода, приобретают электрический заряд. Скорость движения белков зависит от молекулярной массы белка, величины заряда белковой молекулы, ее формы, степени гидратации, а также от вязкости раствора, ионной мощности буфера и других физико-химических свойств. Методом Тизелиуса было получено 6 белковых фракций плазмы крови и 5 классических фракций сыворотки. Метод Тизелиуса - это метод свободных или подвижных границ (использовался буфер, в который вносили смесь белков). Вместо свободного электрофореза в настоящее время используют зональный или электрофорез на различных средах-носителях. В качестве сред-носителя используется:
· хроматографическая бумага;
· ацетат-целлюлезные пленки;
· различные гели: крахмальный, агаровый, полиакриламидный гель.
С помощью хроматографической бумаги, ацетат-целлюлезной пленки было выделено 5 обычных фракций белков.
На крахмальном геле и геле агарозе 7-12 фракций белков, а полиакриламидном геле 18-20, а по некоторым данным, и до 30 белковых фракций.
В 1964 году Грабаром открыт метод иммуноэлектрофореза. Это сочетание мотода электрофореза с иммунохимическим методом, при котором, помимо физико-химических свойств, белки разделяются и по иммунологическим свойствам, т. е. по их антигенной специфичности. Проводится на геле агара или агарозе. Благодаря этому методу удалось выделить свыше 20 белков.