АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология
|
РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
Рецептор синтезируется в виде предшественника –полипептида (1382 аминокислотных остатка, мол. масса 190000), который далее расщепляется на α-и β-субъединицы, т.е. на гетеродимер (в формуле α2–β2), связанные дисульфидными связями. Оказалось, что если α-субъединицы (мол. масса 135000) почти целиком располагаются на внешней стороне биомембраны, выполняя функцию связывания инсулина клетки, то β-субъединицы (мол. масса 95000) представляют собой трансмембранный белок, выполняющий функцию преобразования сигнала. Концентрация рецепторов инсулина на поверхности достигает 20000 на клетку, и период их полужизни составляет 7–12 ч.
Самым интересным свойством рецептора инсулина, отличным от всех других рецепторов гормонов белковой и пептидной природы, является его способность аутофосфорилирования, т.е. когда рецептор наделен сам протеинкиназной (тирозинкиназной) активностью. при связывании инсулина с α-цепями рецепторапроисходит активирование тирозинкиназной активности β-цепей путем фосфорилирования их тирозиновых остатков. в свою очередь активная тирозинкиназа β-цепей запускает каскад фосфо-рилирования–дефосфорилирования протеинкиназ, в частности мембранных или цитозольных серин- или треонинкиназ, т.е.протеинкиназ и белков-мишеней, фосфорилирование в которых осуществляется за счет он-групп серина итреонина. соответственно имеют место изменения клеточной активности, в частности активация иингибирование ферментов, транспорт глюкозы, синтез полимерных молекул нуклеиновых кислот и белков и т.д
Органы-мишени: печень, миокард, жировая ткань
| |
Дата добавления: 2015-11-02 | Просмотры: 392 | Нарушение авторских прав
|