АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Fab-фрагмент

Fab-фрагменты АТ взаимодействуют с антигенными детерминантами. Aг-связывающий центр комплементарен эпитопу Aг (принцип «ключ–замок»). Связывание Аг с АТ нековалентно и обратимо. Аффинность (сродство) Аг к АТ определяется физико-химическими свойствами взаимодействующих молекул и соотношением концентраций связанных и свободных Аг и АТ. На сродство влияют пространственное соответствие взаимодействующих участков молекул, электростатические, гидрофобные взаимодействия и силы Ван дер ВаЊльса. Авидность — интегральная характеристика силы связи между Aг и АТ, учитывающая взаимодействие всех активных центров с эпитопами Aг.

Валентность — число активных (Аг-связывающих) центров АТ. Молекула полного Ig как минимум двухвалентна. Такие АТ известны как полные АТ; мономеры с меньшей валентностью — неполные АТ.

Полные АТ (в частности IgM, IgG) вызывают агрегацию Аг, видимую невооружённым глазом (например, РА бактерий).

Неполные АТ содержат один Аг-связывающий центр и, поэтому, одновалентны (например, АТ, вырабатываемые при бруцеллёзе). Второй Аг-связывающий центр у подобных Ig экранирован различными структурами либо обладает низкой авидностью. Неполные АТ функционально дефектны, так как не способны агрегировать Аг. Неполные АТ могут связывать эпитопы Аг, препятствуя контакту с ними полных АТ; поэтому их также называют блокирующими АТ.

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 521 | Нарушение авторских прав