АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Типы и патологические формы гемоглобина. Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка – гемоглобина (Hb)

Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка – гемоглобина (Hb). Гемоглобин – основной компонент эритроцитов (составляет около 95% сухого остатка). По химической природе гемоглобин относится к хромопротеидам и имеет в своем составе белок (глобин) и комплексное соединение железа и протопорфирина IX (гем).

Гемоглобин имеет 2 пары полипептидных цепей (глобин – белковая часть) и 4 гема. Гем – комплексное соединение протопорфирина IX с железом (Fe2+), которое обладает уникальной способностью присоединять или отдавать молекулу кислорода. Различие аминокислотного состава полипептидных цепей глобина определяет гетерогенность молекулы гемоглобина.

Синтез Hb происходит на ранних стадиях развития эритробластов, гем начинает синтезироваться несколько позднее. Синтез глобина и гема протекает в эритроидных клетках независимо друг от друга.

У всех видов животных гем одинаков; различия свойств Нb обусловлены особенностями строения глобина.

В эритроцитах человека на разных этапах развития в норме определяются 6 типов гемоглобина: эмбриональный (Gower 1, Gower 2, Portland), фетальный (HbF), взрослый (НЬА₁, НЬА₂).

У взрослого человека основную массу гемоглобина в эритроцитах составляет HbА (гемоглобин взрослых): А₁ и А₂. Около 1-2% приходится на HbF.

На ранних стадиях эмбриогенеза синтезируются эмбриональные гемоглобины: Гоуэр-1, Гоуэр-2 и Портланд.

К 4-му месяцу эритроциты печеночного происхождения доминируют в циркулирующей крови и содержат фетальный гемоглобин (HbF).

Гемоглобины различаются по биохимическим, физико-химическим, иммуно-биологическим свойствам. Например, НbF по сравнению с НbА обладает более высоким сродством к кислороду (СГК), благодаря чему ткани плода снабжаются кислородом в условиях внутриутробного существования.

К моменту рождения у ребенка имеются оба типа Нb (НbF и НbА). Затем НbF постепенно сменяется «взрослым» НbA и к концу 2-го года жизни обычно исчезает. В норме у взрослых может обнаруживаться минимальное (до 2%) количество НbF.

Увеличение содержания HbF в крови отмечается при β-талассемии, апластических анемиях, лейкозах, при мегалобластных анемиях (связанных с недостаточностью витамина В₁₂ и фолиевой кислоты).

Мутации в генах, ответственных за синтез гемоглобина, сопровождаются образованием аномальных гемоглобинов, что характерно, в частности, для серповидно-клеточной анемии (HbS), гомозиготных гемоглобинопатий (HbСС, HbEE, HbDD и др.).

Гемоглобин определяет цвет крови. В крови гемоглобин существует в двух основных формах: оксигемоглобин (HbO₂), придающий артериальной крови ярко-красный цвет, и дезоксигемоглобин (восстановленный гемоглобин, HbH), обусловливающий темно-красную с синеватым оттенком окраску крови. Некоторые патологические формы гемоглобина, неспособные к переносу кислорода к тканям, могут изменять цвет крови. К ним относятся метгемоглобин (HbMet) и сульфгемоглобин (SHb), образующиеся в результате токсического действия химических веществ (нитраты и нитриты, анилин, бензол, пиридин и др.). Их физиологический уровень в крови не превышает 1%. Присутствие в крови HbMet, SHb свыше 15% придает крови коричневый цвет («шоколадная кровь»). В противоположность HbMet и SHb, карбоксигемоглобин (HbCO), формирующийся при отравлении угарным газом (СО) и карбонилами металлов (Ni(CO)₄; Fe(CO)₅), имеет яркий вишнево-красный цвет, и его присутствие нельзя визуально определить по цвету крови.

При мутациях в структурных генах, контролирующих синтез Нb, образуются аномальные гемоглобины. Известно более 400 аномальных Нb, для которых характерны нарушения первичной структуры той или иной полипептидной цепи НbА (гемоглобинопатии, или гемоглобинозы).

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 650 | Нарушение авторских прав