АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Состав плазмы крови

Прочитайте:
  1. B) Синтезирует андрогенстероидный гормон, близкий по составу тестостерону и в небольших количествах - женские половые гормоны (эстроген и прогестерон).
  2. E) биохимические анализы крови.
  3. I I. Средства, повышающие свертывание крови
  4. I. Средства, влияющие на свертывание крови.
  5. II. 2. ОБ ОПАСНОСТИ ХИМИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ ВАКЦИН
  6. II. ВОССТАНОВЛЕНИЕ / ОПТИМИЗАЦИЯ КИСЛОРОДТРАНСПОРТНОЙ ФУНКЦИИ КРОВИ
  7. III. Изучение геологического строения месторождений и вещественного состава полезного ископаемого
  8. IV. Нарушения в системе крови.
  9. IX. СОСТАВЛЕНИЕ ПРОГРАММЫ – часть 2
  10. L-формы бактерий, их особенности и роль в патологии человека. Факторы, способствующие образованию L-форм. Микоплазмы и заболевания, вызываемые ими.

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ

УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ

(Биохимия крови. Биохимия печени)

Караганда 2004


Авторы: зав. кафедрой проф. Л.Е. Муравлева, доцент Т.С. Омаров, доцент С.А. Искакова, преподаватели Д.А. Клюев, О. А. Понамарева, Л.Б. Айтишева

Рецензент: профессор Н.В. Козаченко

 

 

Утверждена на заседании кафедры пр.№ _____ от _______________2004 г.

 

 

Утверждена зав. кафедрой ________________________________________

 

Утверждена на МК медико-биологического и фармацевтического факультетов

пр.№ _____ от _______________2004 г.

 

Председатель________________________________________________

 

Биохимия крови

Организм человека имеет специальные системы, которые осуществляют непрерывную связь между органами и тканями и обмен организма продуктами жизнедеятельности с окружающей средой. Одной из таких систем, наряду с интерстициальной жидкостью и лимфой, является кровь.

ФУНКЦИИ КРОВИ.

1. Питание тканей и выделение продуктов метаболизма.

2.Дыхание тканей и поддержание кислотно-щелочного баланса и водно-минерального баланса.

3. Транспорт гормонов и других метаболитов.

4. Защита от чужеродных агентов.

5. Регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.

Клеточные элементы крови находятся в жидкой среде - плазме крови.

Состав плазмы крови

90% - вода

6-8% - белки

2% - органические небелковые соединения

1% - неорганические соли

БЕЛКОВЫЕ КОМПОНЕНТЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ

Методом высаливания можно получить три фракции белков плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки плазмы крови на 6 фракций:

Альбумины - 54-62%

Глобулины:

a1-глобулины 2,5-5%

a2-глобулины 8,5-10%

b-глобулины 12-15%

g-глобулины 15,5-21%

фибриноген (остается на старте) - от 2 до 4%.

Современные методы позволяют получить свыше 60 индивидуальных белков плазмы крови (рис.1).

Функции белков плазмы крови

1.Перенос низкомолекулярных веществ. Многие вещества, попадающие в кровь, связываются со специальными белками. Белки защищают эти вещества от деградации, удерживают их в растворе.

2.Связывание электролитов. Все белки плазмы связывают катионы крови, переводя их в недиффундирующую форму. Это явление играет роль в регуляции осмотического давления и ионного состава крови.

3.Обеспечивают онкотическое давление крови.

4.Входят в состав буферных систем крови.

5.Входят в состав свертывающей системы крови

6.Входят в состав защитных систем крови

Количественные соотношения между белковыми фракциями постоянны у здорового человека. Иногда нарушаются количественные соотношения между различными фракциями плазмы крови. Это явление называется диспротеинемия. Бывает, что содержание общего белка плазмы при этом не нарушается.

Иногда содержание общего белка плазмы понижается. Такое явление известно как гипопротеинемия. Может развиться: а) при длительном голодании; б) когда есть патология почек (потеря белка с мочой).

Реже, но иногда встречается гиперпротеинемия - повышение содержания белка в плазме выше, чем 80г/л. Такое явление характерно для состояний, при которых происходит значительные потери жидкости организмом: неукротимая рвота, профузный

Рисунок 1

 

понос (при некоторых тяжелых инфекционных заболеваниях: холера, тяжелая форма дизентeрии).

Образование и разрушение. Большинство белков плазмы синтезируется в клетках печени. Исключение составляют иммуноглобулины, которые продуцируются плазматическими клетками иммунной системы, и пептидные гормоны, секретируемые клетками эндокринных желез.

За сутки вырабатывается около 17 г альбумина и 5 г глобулинов, период полураспада альбумина – 10-15 суток, глобулинов – 5 суток

Кроме альбумина почти все белки плазмы являются гликопротеинами. Они включают олигосахариды, присоединенные к аминокислотным остаткам N- и О-гликозидными связями. В качестве концевого остатка углеводной цепи часто выступает N-ацетилнейраминовая кислота. Если эта группа отщепляется нейраминидазой, ферментом находящимся в стенках кровеносных сосудов, на поверхности белка оказываются концевые остатки галактозы. Остатки галактозы асиалогликопротеинов (т. е. десиалированных белков) узнаются и связываются рецепторами галактозы на гепатоцитах. В печени эти «состарившиеся» белки плазмы удаляются путем эндоцитоза. Таким образом, олигосахариды на поверхности белка определяют время жизни белков плазмы, полупериод выведения (биохимический полупериод) которых составляет от нескольких дней до нескольких недель.

 

АЛЬБУМИНЫ

В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин (около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Са2+ и Mg2+. Альбумин также переносит некоторые лекарственные препараты.

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.

Альбумины – простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество - в интерстициальной жидкости и в лимфе.

 

ГЛОБУЛИНЫ

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

 

Функции a1-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть белки, предназначенные для транспорта гормонов: тироксин-связывающий белок – перенос тироксина, транскортин – транспорт кортизола, кортикостерона и прогестерона, кислый гликопротеин – транспорт прогетерона.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - протромбин.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

 

a2-ГЛОБУЛИНЫ.

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано.

К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин.

С1-ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин.

Транспортные белки: ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А, витамин Д- связывающий белок – транспорт витамина Д.

Компоненты системы свертывания крови и фибринолиза: антитромбин III и плазминоген.

B-ГЛОБУЛИНЫ

 

К этой фракции относятся:

фибриноген - белок системы свертывания крови


Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 440 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.007 сек.)