АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Химическая природа

Прочитайте:
  1. Бактериофаги. Природа и особенности взаимодействия с бактериальной клеткой.
  2. Вирусы, их природа, происхождение. Методы культивирования вирусов.
  3. Інституціональна природа сучасної фірми. Загальні, специфічні, інтерспецифічні ресурси фірми. Трансакційні витрати.
  4. Модуль 1. Природа, происхождение и структура вирусов.
  5. Патобиохимическая стадия
  6. Патобиохимическая стадия
  7. Патобиохимическая стадия
  8. Патобиохимическая стадия
  9. Патобиохимическая стадия
  10. Печень участвует в реализации многих метаболических процессов («центральный орган» метаболизма, «биохимическая лаборатория» организма). Некоторые из них приведены ниже.

Соматотропин (гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон. Синонимы: Гормон роста, Хуматроп, Asellacrin, Crescormon, Genotropin, Humatrop, Nanormon, Somatonorm, STH.

Молекула соматотропина представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 190-191 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 22 тысяч). По химической структуре, физико-химическим и биологическим свойствам соматотропин сходен с пролактином и плацентарным лактогеном и поэтому объединяется с ними в одно семейство. Считается, что эти три гормона произошли в процессе эволюции из общего предшественника.

Установлена первичная структура соматотропина человека и нескольких видов животных. Соматотропины разной видовой принадлежности, обладая большими или меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина. Последние образуют в молекуле два дисульфидных мостика, которые формируют две петли – большую, включающую центральный участок аминокислотной последовательности (в соматотропине человека между цистеином-54 и цистеином-165), и малую (на С-концевом участке между цистеином-182 и цистеином-189). Высокое содержание в молекуле соматотропина остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованию в растворе димеров и более крупных агрегатов.

Пространственная структуру молекулы соматотропина отличает высокая степень упорядоченности. В полипептидной цепи соматотропина человека выявлено 4a-спирали и 3 нерегулярных участка.

Соматотропин человека отличается от изученных соматотропинов животных на 34-35% (соматотропины животных неактивны при введении людям).

Гены гормона роста и его изоформы

Пять генов гормона роста расположены в соседних локусах хромосомы 17, имеют высокую степень гомологии и, видимо, возникли в результате дупликации предкового гена. Два из них дают две основные изоформы гормона роста, одна из которых синтезируется в основном в гипофизе, а другая — в клетках синцитиотрофобласта плаценты. Альтернативный сплайсинг увеличивает число изоформ и предполагает возможность их специализации в воздействии на разные ткани. В крови присутствуют несколько изоформ, основная из которых содержит 191 аминокислоту и имеет молекулярную массу 22124 Да.

 

 


Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 520 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)