АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Практическое занятие №6

Прочитайте:
  1. Для зачета на практическое занятие необходимо принести следующее.
  2. Занятие
  3. ЗАНЯТИЕ
  4. Занятие
  5. Занятие 12 - Водоемы, их назначение и классификация
  6. Занятие 12.
  7. ЗАНЯТИЕ 13 (повторение)
  8. Занятие 13 -Строительство водоемов
  9. Занятие 22.
  10. Занятие 23

ТЕМА:Белки. Ферменты

ЦЕЛИ ЗАНЯТИЯ: проверка усвоенных знаний и умений, полученных на предыдущих занятиях

 

Базисные знания

Соответствуют занятиям 1-5

Студент должен уметь соответствуют занятиям 1-5, кроме того, студент должен усвоить вопросы по теме, совокупно применяя их для решения задач

СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

  1. Лекции по курсу биологической химии
  2. Северин Е.С. Биохимия. М. 2006
  3. Николаев А.Я. Биологическая химия. 2004
  4. Таганович А.Д. Кухта В.К Биологическая химия. 2005
  5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001

СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

8. Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия, 2002

9. Марри Р. Греннер Д. Биохимия человека, 2000

10. Некоторые вопросы биохимии детского возраста. Учебное пособие для студентов педиатрического факультета, Оренбург, 2012.- 120С.

Содержание темы

Коллоквиум по теме: «Белки. Ферменты»

Вопросы для самоподготовки

  1. Белки: элементный и аминокислотный состав. Физиологическая роль белков.
  2. Гидролиз белков (кислотный, щелочной, ферментативный, полный и частичный).
  3. Анализ аминокислотного состава белков с помощью цветных реакций (биуретовой, нингидриновой). Хроматографические методы изучения аминокислотного состава гидролизатов белков.
  4. Осаждение белков из растворов. Механизм обратимого осаждения белков: факторы, вызывающие обратимое осаждение белков.
  5. Практическое использование необратимого осаждения белка в медицине.
  6. Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию, механизм тепловой денатурации белков. Свойства денатурированного белка.
  7. Ренатурация (ренативация).
  8. Выделение и очистка белков.
  9. Классификация белков. Характеристика простых белков (альбуминов и глобулинов, гистонов, протаминов, глютелинов и проламинов, белков опорных тканей).
  10. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные.
  11. Классификация белков по их биологическим функциям.
  12. Классификация белков на семейства (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
  13. Методы количественного определения белков.
  14. Электрофорез белков сыворотки крови на бумаге, в ПААГ и на других носителях.
  15. Белковый спектр крови в норме и патологии.
  16. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность, взаимодействие с антигеном. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования.
  17. Функции простых белков (альбуминов, гистонов, глобулинов).
  18. Белковый спектр крови в норме и его изменения при патологии. Особенности в детском возрасте
  19. Химическая природа ферментов. Изоферменты (на примере ЛДГ и МДГ). Проферменты (зимогены). Мультиферментные комплексы.
  20. Структурно - функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра ферментов.
  21. Кофакторы ферментов: химическая природа, классификация, роль в биологическом катализе. Роль витаминов в построении кофакторов. Коферменты и простетические группы.
  22. Общие свойства ферментов: зависимость активности ферментов от реакции среды и температуры: биологическое и медицинское значение этих свойств ферментов. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Биологическое значение специфичности действия ферментов.
  23. Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические модуляторы ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков.
  24. Механизм действия ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Константа Михаэлиса.
  25. Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды активирования и ингибирования ферментов. Биологическое и медицинское значение активаторов и ингибиторов ферментов.
  26. Номенклатура и классификация ферментов.
  27. Принципы количественного и качественного определения активности ферментов. Единицы активности.
  28. Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
  29. Применение ферментов как лекарственных препаратов в детском возрасте

Решить ситуационные задачи и ответить на вопросы:

• Мороженая картошка имеет сладковатый привкус. Почему? (ответ: при замораживании картофеля происходит денатурация и гидролиз крахмала, при котором образуется мальтоза, имеющая сладковатый привкус, написать реакцию гидролиза крахмала)

• Биохимическое исследование ископаемых останков мамонта, которые находились многие тысячелетия в условия вечной мерзлоты, показало сохранность в них ферментативной активности. Как объяснить такой феномен? (ответ: ферментативная активность при низких температурах сохраняется, что используется при хранении лекарственных препаратов биологического происхождения, - перевозка спермы в жидком азоте, к примеру)

• При обследовании пациента обнаружено снижение кислотности желудочного сока. Как это отразится на переваривании белков в желудке? Какую коррекцию нужно провести, чтобы нормализовать пищеварение? (ответ: снижение кислотности влияет на рН оптимум фермента пепсина, активируя диссоциацию анионногенных карбоксильных групп глу, при этом нарушается механизм действия, что приводит к нарушению переваривания белков в желудке, для коррекции необходимо больному давать соляную кислоту для повышения кислотности)

• Известно, что для лечения некоторых инфекционных заболеваний, вызванных бактериями, принимают сульфаниламидные препараты. На чем основано их применение? Опишите механизмы. (ответ: конкурентное ингибирование. Написать строения сульфаниламида (субстрат) и ПАБК (ингибитор), показать при этом, что блокируются ферментные системы бактерий, принимающие участие в синтезе фолиевой кислоты)

• Известно, что синильная кислота является очень сильным ядом и при попадании в организм может привести к смерти. Что лежит в основе этого явления? (Ответ: неконкурентное ингибирование цитохромоксидазы)

• Почему при поражении пожделудочной железы в кале появляется примесь крахмала (креаторея) и капли жира (стеаторея)? (ответ: при панкреатите нарушается выработка амилазы (разрушающей крахмал), и липазы(для нее субстратами являются триацилглицериды)

• Почему при отравлении метанолом в качестве терапии назначают этиловый спирт? (ответ: метиловый спирт – структурный аналог этилового спирта –конкурентное ингибирование)

• В одном растворе трипептид аргиниллейциллизин, в другом – аспарагилглутамилаланин. Вы проводите электрофорез на бумаге при рН 8,6. Какой из трипептидов будет быстрее передвигаться в электрическом поле? (Ответ: при рН 8,6 – щелочная среда подавляется появление заряда у диаминомонокарбоновых кислот, (арг и лиз), поэтому быстрее будет двигаться пептид с дикарбоновыми а.к. показать схему.

 

• В отделение поступил больной 30 лет. При биохимическом исследовании было обнаружено, что количество белка в плазме составляет 39 г/л. О каких состояниях можно думать на основании полученного анализа? Нарушение каких процессов, связанных с гипопротеинемией, можно ожидать у больного? (ответ можно предположить либо нарушение белоксинтезирующей функции печени, либо, нарушение процессов переваривания белка или голодание, кроме того, относительная гипопротеинемия может наблюдаться при задержке жидкости в организме- отеках различного происхождения)

На дом студентам предлагается прорешать задачи и тесты, рекомендованные к занятиям 1, 2,3,4,5


Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 572 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.005 сек.)