АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Механизм сокращения

Схема механизма сокращения следующая. Там, где актиновые и миозиновые миофиламенты пе­рекрываются, миозиновые головки как крючки «зацепляются» за соседние F-актиновые нити, образуя с ними поперечные МОСТИКИ. Эти МОСТИ­КИ загибаются, как пальцы, в одном направлении, протаскивая актиновые миофиламенты вдоль миозиновых. Затем головки отделяются от актина, распрямляются, соединяются с новыми его участками, и цикл повторяется. При сокра­щении в каждый данный момент времени при­мерно половина головок «тянет», а остальные возвращаются в исходное положение, что обес­печивает плавность процесса. Энергию для него дает АТФ. Молекулы АТФ гидролизуются до АДФ и фосфата под действием АТФазы, содер­жащейся в миозиновых головках.

Между двумя последовательными образованиями мос­тиков одной головкой проходит 1/50-1/100 с. Очевидно, для этого необходимо очень интен­сивное расходование АТФ. Этим объясняется наличие в мышечном волокне огромного числа митохондрий, которые восполняют запас АТФ в процессе аэробного дыхания. Саркомер спосо­бен укоротиться на 30-60% исходной длины.

Как запускается и прекращается процесс со­кращения? Его активируют ионы кальция (см. ниже «Роль тропомиозина и тропонина»). Они накапливаются в саркоплазматическом ретикулуме (специализированном эндоплазматическом ретикулуме мышечного волокна), который образует расширенные цистерны вокруг линий Z.

Эти цистерны контактируют с поперечными трубочками (Т-трубочками, или Т-системой), образованными впячиванием сар­колеммы и пронизывающими саркоплазму (ци­топлазму мышечного волокна). Когда нервный импульс по мотонейрону достигает нервно-мышечного соединения на поверхности мышечного волокна, потенциал действия из области концевой пластики вол­ной распространяется по Т-системе, передается от нее саркоплазматическому ретикулуму и при­водит к высвобождению ионов кальция в сар­коплазму.

Роль тропомиозина и тропонина

Актиновые филаменты состоят из F-актина и двух вспомогательных белков — тропомиозина и тропо­нина. Молекулы тропомиозина образуют две довольно растянутые спиральные цепочки, которые обвивают F-актин. Тропомиозин служит для включения и выключении механизма сокращения. С тропомиозином связан глобулярный белок тропонин, спо­собный обратимо присоединять ионы кальция.

Когда мышца в покое (расслаблена), тропомиозин блокирует на тонком миофиламенте уча­стки для прикрепления миозиновых головок, «отключая» актин. Ионы каль­ция, высвобождаясь из саркоплазматического ретикулума, соединяются с тропонином. заставляя его и одновременно тропомиозин, с которым он связан, сдвинуться. Это приводит к разблоки­рованию участков прикрепления миозиновых головок — актин «включается», и начинается скольжение нитей по описанному выше механизму. Когда раздражение мышечного волокна стимулирующими импуль­сами прекращается, ионы кальция закачиваются из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулум кальциевым насосом в ее мембране, т. е. пу­тем активного транспорта, также требующим энергии АТФ. Тропонин и тропомиозин приоб­ретают исходную конфигурацию, тонкий миофиламент «отключается», и мышечное волокно расслабляется.

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 530 | Нарушение авторских прав