АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Водородные связи

Прочитайте:
  1. Аномальное ингибирование ферментов по типу обратной связи и структурно аномальные ферменты
  2. Базальные ядра, их нервные связи и функциональное значение.
  3. Вопрос 4. Симпатический пограничный ствол, его узлы и связи с межрёберными нервами.
  4. Вопрос. Принципы гормональной регуляции(принцип обратной связи, связь между эндокринными железами и нервной системой). Гипоталамо-гипофизарная система.
  5. Гигиенические требования к организации учебных занятий в школе в связи с АФО детей разного возраста.
  6. ИЗУЧЕНИЕ СВЯЗИ МЕЖДУ ПРИЗНАКАМИ
  7. Классификация рефлексов. Прямые и обратные связи.
  8. Координация рефлекторной деятельности: механизмы реципрокных отношений, обратной связи, доминанты и пластичности.
  9. Координация рефлекторных процессов. Основные принципы: общего конечного пути, реципрокности, обратной связи, доминанты, временной связи.

Третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка. Укладка нерегулярных областей и a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка. Взаимодействия остатков a-аминокислоты в третичной структуре:

a-Аминокислоты в белковой глобуле взаимодействуют за счёт:

· Ковалентных связей (дисульфидные –S–S– связи в цистине)

· Ионных связей (Глу-COO- H3N+-Лиз)

· Водородных связей (Глу-COO-…HO-Тир)

· Гидрофобных взаимодействий(Вал, Лей, Иле, Фен)

По третичной структуре белки делят на:

· глобулярные - для них характерна a-спиральная структура (яичный белок, ферменты, глобин в составе гемоглобина);

· фибриллярные - для них характерна b-структура (белки мышечной ткани - миоинозин, бетта-кератин волос).

Глобулярные белки выполняют функции, требующие подвижности и, следовательно, растворимости. Они участвуют в регуляции жизненных процессов: гемоглобин переносит кислород из лёгких в ткани, ферменты катализируют многочисленные химические реакции, протекающие в организме, антитела обеспечивают защиту от чужеродных организмов и т.д.

Фибриллярные белки нерастворимы, склонны к образованию волокон и потому служат основным строительным материалом животных клеток. К числу фибриллярных белков относятся кератин (в коже, волосах, рогах, ногтях, перьях), коллаген (в сухожилиях), миозин (в мышцах).

Фолдинг – сворачивание белковой цепи с образованием нативной структуры.

Домены – глобулярные области в пределах одной белковой молекулы. Домены соединены шарнирным участком.

Четвертичная структура - агрегат нескольких белковых молекул, образующих одну структуру. Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные). Протомер - отдельная полипептидная цепь. Субъединица - функциональная единица.

 

 

 

Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц, каждая из которых включает в себя активный центр – гем. Субъединицы удерживаются друг около друга гидрофобными связями. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц, каждая из которых включает в себя активный центр – гем. Субъединицы удерживаются друг около друга гидрофобными связями.


Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 752 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)