АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Химические свойства пептидов и белков

Прочитайте:
  1. A-адреномиметики. Фармакологические свойства. Показания к применению. Побочные эффекты.
  2. B-адреноблокаторы. Фармакологические свойства. Показания к применению. Побочные эффекты.
  3. B-адреномиметики. Фармакологические свойства. Показания к применению. Побочные эффекты.
  4. III. Коллигативные свойства растворов
  5. А-адреноблокаторы. Фармакологические свойства. Показания к применению. Побочные эффекты.
  6. Акриловые пластмассы. Состав. Физико-механические свойства. Пластмассы, выпускаемые промышленностью для изготовления зубных протезов.
  7. Аминокислотный состав белков
  8. Антидепрессанты. Фармакологические свойства. Классификация. Побочные эффекты.
  9. Антропогенные геохимические провинции, экологически обусловленные заболевания.
  10. Арбовирусные инфекции: биологические свойства и представители

I. Аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (COOH) и оснóвные группы (NH2).

II. По месту пептидных связей молекулы белков гидролизуются

а) in vivo с участием ферментов - пептидаз. Среди пептидаз выделяют:

- эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы;

- экзопептидазы, отщепляющие N- или C- концевую a-аминокислоту.

В организме белки расщепляются полностью, т.к. для жизнедеятельности необходимы только свободные a-аминокислоты.

б) Гидролиз in vitro происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде и используется для расшифровки состава белков. В настоящее время расшифрован состав 1500 белков, в том числе ферментов и гормонов.

pI зависит от их количества - если больше COOH чем NH2, то pI меньше 5-6, если наоборот, то больше.

§ Пептид: Тре-Фен-Тир. Содержит одну COOH и одну NH2 группы pI будет равна 5-6.

§ Пептид: Гли-Лиз-Тир. Содержит одну COOH и две NH2 группы pI будет равна 8-11.

§ Пептид: Глу-Ала-Цис. Содержит две COOH и одну NH2 группы pI будет равна 3.

Уровни структурной организации белка

Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида:

NH2-Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH.

Первичная структура определяет уровни структурной организации белка. Замена Глу в шестом положении b-цепи гемоглобина на Вал приводит к серповидно-клеточной анемии (sickle cell anemia).

Вторичная структура -локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.

A-Спираль

Правые a-спирали в полипептидной цепи стабилизируются водородными связями, где С=О группы связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами. Вторичная структура также стабилизуется дисульфидными мостиками по месту цистеиновых остатков.

Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 626 | Нарушение авторских прав

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.002 сек.)