АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Гемоглобин его структура и свойства. Виды гемоглобина. Роль гемоглобина в транспорте газов крови и поддержании постоянства рН крови. Обмен железа в организме.

Гемоглобин и его соединения

Гемоглобин - особый белок хромопротеида, благодаря кото-

Рому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддер-

живагот рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем

130-160 г/л гемоглобина, у женщин — 120-150 г/л.

Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул тема. Гем

имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или

отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к

которому присоединяется кислород, не изменяется, т.е. железо

остается двухвалентным. Гемоглобин, присоединивший к себе

кислород, превращается в оксигемоглобин. Это соединение не-

прочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть

кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восста-

новленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный

с углекислым газом, носит название карбгемоглобина. Это соеди-

нение также легко распадается, В виде карбгемоглобина перено-

сится 20% углекислого газа,

В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение

и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом

(СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин яв-

ляется прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем

угарным газом и неспособен осуществлять перенос кислорода.

Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кис-

лороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воз-

духе является опасным для жизни.

При некоторых патологических состояниях, например, при

отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, пер-

манганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемогло-

бина с кислородом - метгемоглобин, в котором происходит

окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате

этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям,

что может привести к гибели человека.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемо-

глобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снаб-

жении кислородом работающих мышц.

Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строе-

нием белковой части - глобина. У плода содержится гемогло-

бин F. В эритроцитах взрослого человека преобладает гемоглобин

А (90%). Различия в строении белковой части определяют сродст-

во гемоглобина к кислороду. У фатального гемоглобина оно на-

много больше, чем у гемоглобина А. Это помогает плоду не испы-

тывать гипоксии при относительно низком парциальном напря-

жении кислорода в его крови.

Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологичес-

ких форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной па-

тологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия.

Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена не-

скольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболеваний

приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.

В клинических условиях принято вычислять степень насыще-

ния эритроцитов гемоглобином. Это так называемый цветовой

показатель. В норме он равен 1. Такие эритроциты называются

нормохромными. При цветовом показателе более 1,1 эритроциты

гаперхромяые, менее 0,85 - гипохромные. Цветовой показатель

важен для диагностики анемий различной этиологии.

Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 914 | Нарушение авторских прав