АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Виды гемоглобина

Прочитайте:
  1. А. Гемоглобина - 110 г/л
  2. В результате несчастного случая человек отравился угарным газом, который соединился с половиной всего гемоглобина артериальной крови.
  3. Гемоглобин его структура и свойства. Виды гемоглобина. Роль гемоглобина в транспорте газов крови и поддержании постоянства рН крови. Обмен железа в организме.
  4. Генетика гемоглобина
  5. Генетическая устойчивость к нематодам овец с разными типами гемоглобина (по Aftaif и др.)
  6. История изучения гемоглобина
  7. Классификация пигментов - производных гемоглобина в зависимости от условий определения
  8. Классификация пигментов — производных гемоглобина в зависимости от наличия железа
  9. Клинико-физиологическая оценка содержания гемоглобина
Примитивный HbP У эмбриона
Фетальный HbF У плода
Взрослый HbA, HbA2 После рождения
Миоглобин Мb  

 

В крови взрослого человека содержится, главным образом, HbA (95 - 98%), незначительное количество HbA2 (1 - 2%) и иногда HbF (до 1%). Особой формой является миоглобин, содержащийся в мышечной ткани.

Все виды гемоглобина обладают способностью образовывать соединения с О2, СО2, СО и сильными окислителями типа ферроционида, бертолетовой солью, перекисью водорода и др.

 

Соединения гемоглобина

 

Нормальные Оксигемоглобин HbO2
  Дезоксигемоглобин Hb
  Карбогемоглобин HbCO2
     
Патологические Карбоксигемоглобин HbCO
  Метгемоглобин MetHb

При патологии, в том числе в результате экологических воздействий и бытовых факторов, например, при курении, в крови появляются прочные соединения гемоглобина с угарным газом (карбоксигемоглобин), или гемоглобина с кислородом (метгемоглобин), у которого двухвалентное железо под влиянием сильных окислителей отдает электроны и становится трехвалентным.

 

Физиологическая роль гемоглобина - транспорт кислорода. Гемоглобин - идеальный переносчик кислорода, так как легко присоединяет кислород и легко его отдает. Реакция между гемоглобином и кислородом, диффундировавшим из альвеол в капилляры легких, состоит в переходе дезоксигемоглобина (Hb) в оксигенированный гемоглобин (HbO2). В тканях, напротив, HbО2 отдает кислород, диссоциируя на Hb и O2.

Hb + O2 «HbO2

 

Направление реакции зависит от напряжения кислорода (рО2), в легочных капиллярах, где напряжение кислорода высоко – происходит образование оксигемоглобина, а в капиллярах тканей, где напряжение кислорода ниже - оксигемоглобин диссоциирует и отдает кислород.

Почти весь миоглобин переходит в оксигенированную форму при рО2 – 40 мм рт. ст.; в то время как HbA полностью насыщается кислородом только при рО2 = 100 мм рт. ст. Это значит, что HbA присоединяет кислород менее интенсивно, чем миоглобин, но зато его диссоциация в тканях начинается при более высоком напряжении кислорода. В венозной крови при рО2 - 40 мм рт. ст. 33 % HbО2 оказывается диссоциированным на Hb и О2, в то время как миоглобин такое же количество кислорода отдает только при падении рО2 до 5 мм рт. ст.

Фетальный гемоглобин обладает более высоким сродством к кислороду, чем HbA, о чем свидетельствует сдвиг кривой диссоциации HbF влево по сравнению с HbA. Фетальный гемоглобин имеет высокий процент насыщения в условиях с пониженным парциальным давлением кислорода, при том же рО2 связывает больше кислорода.


Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 617 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)