АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Гемоглобин и его соединения. Гемоглобин — особый белок хромопротеида, благодаря кото­рому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови

Гемоглобин — особый белок хромопротеида, благодаря кото­рому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем 130—160 г/л гемоглобина, у женщин — 120—150 г/л.

Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т.е. железо остается двухвалентным. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Это соединение не­прочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восста­новленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом, носит название карбгемоглобина. Это соеди­нение также легко распадается. В виде карбгемоглобина перено­сится 20% углекислого газа.

В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин яв­ляется прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кис­лороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воз­духе является опасным для жизни.

При некоторых патологических состояниях, например, при отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, перманганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемогло­бина с кислородом — метгемоглобин, в котором происходит окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям, что может привести к гибели человека.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемо­глобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снаб­жении кислородом работающих мышц.

Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строе­нием белковой части — глобина. У плода содержится гемогло­бин F. В эритроцитах взрослого человека преобладает гемоглобин А (90%). Различия в строении белковой части определяют сродст­во гемоглобина к кислороду. У фетального гемоглобина оно на­много больше, чем у гемоглобина А. Это помогает плоду не испы­тывать гипоксии при относительно низком парциальном напря­жении кислорода в его крови.

Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологичес­ких форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной па­тологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия. Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена не­скольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболевании приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.

В клинических условиях принято вычислять степень насыще­ния эритроцитов гемоглобином. Это так называемый цветовой показатель. В норме он равен 1. Такие эритроциты называются иормохромными. При цветовом показателе более 1,1 эритроциты гиперхромные, менее 0,85 — гипохромные. Цветовой показатель важен для диагностики анемий различной этиологии.

.Гемолиз

Процесс разрушения оболочки эритроцитов и выход гемогло­бина в плазму крови называется гемолизом. При этом плазма ок­рашивается в красный цвет и становится прозрачной — «лаковая кровь». Различают несколько видов гемолиза.

Осмотический гемолиз может возникнуть в гипотонической среде. Концентрация раствора NaCI, при которой начинается гемолиз, носит название осмотической резистентности эритроци­тов. Для здоровых людей границы минимальной и максимальной стойкости эритроцитов находятся в пределах от 0,4 до 0,34%.

Химический гемолиз может быть вызван хлороформом, эфи­ром, разрушающими белково-липидную оболочку эритроцитов.

Биологический гемолиз встречается при действии ядов змей, насекомых, микроорганизмов, при переливании несовместимой крови под влиянием иммунных гемолизинов.

Температурный гемолиз возникает при замораживании и размораживании крови в результате разрушения оболочки эрит­роцитов кристалликами льда.

Механический гемолиз происходит при сильных механических воздействиях на кровь, например встряхивании ампулы с кровью.

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ) Скорость оседания эритроцитов у здоровых мужчин состав­ляет 2—10 мм в час, у женщин — 2 — 15 мм в час. СОЭ зависит от многих факторов: количества, объема, формы и величины заряда эритроцитов, их способности к агрегации, белкового состава плазмы. В большей степени СОЭ зависит от свойств плазмы, чем эритроцитов. СОЭ увеличивается при беременности, стрессе, воспалительных, инфекционных и онкологических заболевани­ях, при уменьшении числа эритроцитов, при увеличении содер­жания фибриногена. СОЭ снижается при увеличении количества альбуминов. Многие стероидные гормоны (эстрогены, глюкокор-тикоиды), а также лекарственные вещества (салицилаты) вызыва­ют повышение СОЭ.

Дата добавления: 2015-05-19 | Просмотры: 647 | Нарушение авторских прав