АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология
|
Мал. 2.1. Рідинно-мозаїчна модель біомембрани
1 - мембранний білок, 2 - молекула полярного ліпіду; стрільцями позначені два типи дифузії: горизонтальної - латеральна дифузія, вертикальної - "фліп-флоп"
Розрізняють три основних класи мембранних білків: ферментні, рецепторні і структурні.
1. Ферментні білки здійснюють прискорення різноманітних хімічних реакцій. У гігантських молекулах ферментів лише невелика частина їхньої структури – активний центр - реалізує власне каталітичну функцію.
Структура мембрани відіграє величезну роль у реалізації каталітичної функції ферменту. Молекули ферменту, що загубили зв'язок із мембраною, у більшості випадків утрачають цілком чи частково свою специфічну активність через зміну конформації, екранування активного центра і т.п. Взаємодія периферичного білка із поверхнею мембрани відновлює його активність.
Таблиця 1. Класифікація білків біомембран в залежності від їх функцій.
Функції
| Мембранні білки
| Каталізатори метаболізма
| Ферменти: оксиредуктази, трансферази, ліази
изомерази, лигази.
| Інші: переносники електронів (цитохроми, білки с негемовим залізом тощо.)
| Транспорт
| Переносники: рухливі переносники
| Канали: нерухливі мембранні пори и селективні фільтри
| Ворота: специфічна система воріт
| Насоси: механізм активного транспорту
| Рухливість
| Мікротрубочки
| Мікрофіламенти
| Війки, мікроворсинки
| Рецепція і
передача
інформації
| Хеморецептори: рецептори гормонів та ін.
| Рецептори світла: родопсин
| Антитіла та інші сполуки, які пов’язані с імунітетом
| Збереження структури
| Волокнисті білки: колаген тощо.
| Інші: глікокалікс
| Ферментативний каталіз вимагає витрати енергії для реалізації специфічної біохімічної реакції (розщеплення чи синтезу, переносу атомів і їхніх груп, окислювання чи відновлення). Універсальним джерелом енергії в організмі є макроергичні зв'язки в молекулах аденилових нуклеотидів. Тому типовими мембранними білками є різного типу аденозинтрифосфатази (АТФази) – ферменти, які відщеплюють від молекули АТФ один залишок фосфорної кислоти із утворенням аденозиндіфосфата (АДФ).
Енергія, що виділяється, використовується ферментом для здійснення активного транспорту іонів (наприклад, Na+, К++АТФ-аза забезпечує перенос через мембрану іонів Na+ і К+). АТФ-ази енергетично забезпечують роботу м'язів, синтез білків і інших з'єднань, передачу нервового імпульсу і т.п.).
2. Рецепторні білки специфічно зв'язують визначені низькомолекулярні речовини, "розпізнають" їх, обернено змінюючи при цьому свою конформацію. Це зміна, у свою чергу, запускає усередині клітини відповідну реакцію. За допомогою рецепторних білків, розташованих на поверхні плазматичної мембрани, клітина розпізнає хімічні подразники (стимули) із зовнішнього середовища й адекватно на них реагує. Різні типи рецепторів специфічно розпізнають антигенні стимули, гормональні сигнали; комплекси рецепторних білків, що утворяться, із гормонами чи вітамінами іноді переносяться усередину клітини, у її ядро, де і реалізується відповідна реакція.
3. Структурні білки, що не мають специфічної біологічної активності. Вони характеризуються наявністю великих гідрофобних ділянок, тому легко утворюють різної міцності ліпідно-білкові ансамблі – ліпопротеїни мембран. Імовірно, вони служать кістяком, "якорем" для закріплення молекул периферичних ферментних білків, глікопротеїнових структур, що утворять зовнішній шар плазматичної мембрани – глікокалікс.
З іншого боку, до плазматичної мембрани зсередини кріпляться елементи цитоскелета – мікротрубочки, мікрофіламенти, волокна різної структури, що зв'язують у єдину структуру всі мембранні утворення, закріплюючи й орієнтуючи молекули ферментів і рецепторів. Структурні білки також беруть участь у забезпеченні оптимальних умов для функціонування складних ферментних ансамблів. Відомо, наприклад, що заміна одного амінокислотного залишку в гігантській молекулі структурного білка мітохондрій порушує процес зборки ферментів дихального ланцюга.
Глікопротеїни – великий клас мембранних білків, що беруть участь у зв'язуванні різних біорегуляторів не поверхні клітини, у міжклітинних взаємодіях, у транспорті і циркуляції макромолекул. До визначених амінокислотних залишків (найчастіше амидної групі аспарагина) у молекулах глікопротеїнів приєднані олигосахаридні ланцюги, що складаються із 2-10 моносахаридних залишків (іноді 18 і більш). Розрізняють три типи вуглеводних структур у біомембранах: глікопротеїни, протеогликани і гліколіпіди.
У глікопротеінах вуглеводні компоненти гликани мають складну розгалужену аперіодичну структуру. Кислі полісахариди, які мають у своєму складі сульфат, міцно зв'язані із білком одержали назва протеогликанів.
Глікопротеїни плазматичних мембран беруть участь у розпізнаванні "свій –чужий", установлюють міжклітинні контакти аж до склеювання між собою клітин одного типу.
Дата добавления: 2015-11-02 | Просмотры: 771 | Нарушение авторских прав
|