АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Характеристика отдельных плазменных факторов свёртывания крови

Прочитайте:
  1. I I. Средства, повышающие свертывание крови
  2. II. ВОССТАНОВЛЕНИЕ / ОПТИМИЗАЦИЯ КИСЛОРОДТРАНСПОРТНОЙ ФУНКЦИИ КРОВИ
  3. II. Лебон и его характеристика массовой души
  4. III модуль. Соотношение факторов генотипа и среды в возникновении наследственных болезней и проблем психического дизонтогенеза
  5. III. Характеристика на интерна
  6. IX. Характеристика основных классов АМП
  7. XVIII. Сокровища аббата Фариа
  8. XVIII. СЪКРОВИЩЕТО
  9. А - ламинарное движение крови в норме; турбулентный ток крови при сужении (б), расширении (в) просвета сосуда, появление преграды на пути кровотока (г)
  10. А знаете ли Вы, зачем нужен анализ крови на триглицериды?

 

Фактор[Мф13] I (фибриноген[Мф14])

Стабильный[Мф15] белок-глобулин;

Молекулярная масса — 341 000 дальтон; длина молекулы 46 нм

Место синтеза — печень;

Содержание в плазме — 1.8—4.0 г/л;

Период полужизни в плазме после внутривенного введения — 4—5 дней;

Минимальный уровень, необходимый для гемостаза — 0.8 г/л;

Хромосома, кодирующая синтез — 4q23-q32.

Фибриноген является плазменным глобулином,

 

Молекула состоит из шести полипептидных цепей (две Аα-цепи, две Вβ-цепи и две γ-цепи). Структура фибриногена — Аα2Вβ2γ2 (рис. 712071610).

 

 

 

Рис. 712071610. Схематическое изображение фибриногена, его структуры (АαВβγ)2, заряженных концов, сайтов расщепления тромбином (стрелки) четырех пептидных связей Arg-Gly.

Вβ- и γ-цепи содержат сложные олигосахариды, связанные с остатками аспарагина[Мф16] (Asn). Концы молекул фибриногена обладают сильным отрицательным зарядом; это обусловлено присутствием большого количества остатков аспартата и глутамата в А-области цепи Аα и в В-области области цепи Вβ (рис. 712071610). Помимо этого В-область цепи Вβ содержит необычно отрицательно заряженный остаток тирозин-О-сульфата. Отрицательно заряженные концы молекул фибриногена не только способствуют растворимости последних в воде, они отталкивают концы других молекул фибриногена, что предотвращает агрегацию последних.

Под действием тромбина (фактор IIa), расщепляющего пептидные связи Apr—Гли, от фибриногена отщепляются четыре низкомолекулярных пептида, и он превращается в фибрин-моно­мер (I m), способный к аутополимеризации за счет свободных свя­зей.

 

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 463 | Нарушение авторских прав

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)