АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология
|
Химическая природа гормона.
Лютеинизирующий гормон (лютропин), гормон передней доли гипофиза. Представляет собой гликопротеин, молекула которого построена из 2 субъединиц - a (содержит 89-96 аминокислотных остатков) и b (115-119 аминокислотных остатков), нековалентно связанных друг с другом; молекулярная масса не более 30 кДа. Число аминокислотных остатков в субъединицах колеблется главным образом в зависимости от видовой принадлежности гормона.
Для субъединиц лютеинизирующего гормона характерно высокое содержание остатков пролина и дисульфидных связей между остатками цистеина.
В р-цепи N-концевой аминокислотный остаток может быть ацилирован по аминогруппе. Известна первичная структура a- и b-полипептидных цепей у лютеинизирующего гормона человека и нескольких видов животных. Олигосахаридные цепи в лютеинизирующем гормоне (их молекулярная масса составляет 16% от молекулярной массы всей молекулы) присоединены к аспарагину с помощью N-гликозидных связей, причем a-субъединица содержит 2 олигосахаридные цепи, b - одну. В их состав входят L-фруктоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин. Субъединицы лютеинизирующего гормона, тиреотропного и фолликулостимулирующего гормонов одной видовой принадлежности отличаются лишь строением углеводного компонента.
Специфичность биологического действия трех гормонов целиком определяется их b-субъединицами, которые у разных гормонов имеют различную структуру. Видовые различия в строении лютеинизирующего гормона относительно немногочисленны. Изолированные a-и b-субъединицы не обладают биологической активностью. Дегликозилированный лютеинизирующий гормон значительно теряет биологическую активность и проявляет свойства физиологического антагониста нативного гормона [2].
Ген, кодирующий α-субъединицу локализован в длинном плече шестой хромосомы (6q12.21). Ген, кодирующий структуру β-субъединицы локализован в скоплении генов LHB/CGB длинного плеча 19-й хромосомы (19q13.32.). В отличие от альфа-гена экспрессия гена бета-субъединицы ограничена гонадотропными клетками гипофиза. Активность гена регулируется гипоталамическим гонадотропин-рилизинг гормоном. Ингибин, активин и половые стероиды не оказывают влияния на активность генов, ответственных за образование β-субъединицы [3].
Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 576 | Нарушение авторских прав
|