АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Питание микроорганизмов. Ферменты микроорганизмов. Классы и виды ферментов. Пути катаболизма

Прочитайте:
  1. E. Лизосомальные ферменты
  2. IV. Что означает понятие «Органеллоспецифические ферменты»?
  3. IX. Гигиеническое воспитание населения
  4. IX. Гигиеническое воспитание населения
  5. Активаторы и ингибиторы ферментов.
  6. Аллостерическая регуляция активности ферментов.
  7. АНАБОЛИЗМ (ПИТАНИЕ) МИКРООРГАНИЗМОВ
  8. Биологическая роль изоферментов.
  9. Биосинтетические процессы. Образование вторичных метаболитов. Витамины, сахара, ферменты.
  10. Влияние рН среды на активности ферментов.

Ферменты, выделяемые микроорганизмами, имеют сложное строение. Одни состоят только из белка, другие из белка и небелкового компонента. Ферменты характеризуются высокой активностью и строгой специфичностью. Они нашли широкое применение в промышленности, сельском хозяйстве, медицине.

Активность ферментов и скорость ферментативных реакций зависят от различных факторов: температуры среды, водородного показателя (рН), наличия в среде химических веществ и пр. Любой фактор, неблагоприятно воздействующий на фермент, подавляет и жизнедеятельность микроорганизма.

Каждый микроорганизм имеет набор ферментов, обусловленный его физиологическими свойствами. Набор ферментов любого микроорганизма определяется его геномом и считается достаточно постоянным признаком, поэтому выявление тех или иных ферментов имеет важное значение при идентификации и дифференциации различных микроорганизмов.

*Различают экзоферменты и эндоферменты. Ферменты, которые выделяются микробной клеткой во внешнюю среду и катализируют разложение сложных веществ субстрата (полисахаридов, белков и др.), называют экзоферментами, а ферменты, которые локализуются в самой клетке и участвуют во внутриклеточных процессах обмена веществ, – эндоферментами. Экзоферменты локализуются и функционируют на внешнем лепестке цитоплазматической мембраны, а эндоферменты – на внутреннем, а также в цитоплазме клетки.

*Различают также индуцибельные и конститутивные ферменты. К конститутивным относят ферменты, которые синтезируются клеткой непрерывно, независимо от наличия специфических питательных веществ в среде. Индуцибельные (адаптивные) ферменты синтезируются клеткой только при наличии в среде субстрата данного фермента.

В клетках некоторых бактерий вырабатываются ферменты агрессии (факторы агрессивности), которые обуславливают способность таких бактерий распространяться в тканях, разрушать их и вызывать сепсис и токсикемию. К таким ферментам относятся гиалуронидаза, коллагеназа, ДНКаза, нейраминидаза, лецитиназа, лецитивителлаза, плазмокоагулаза.

Известно более 2000 ферментов, которые подразделяют на шесть классов:

1. Гидролазы Катализируют реакции расщепления сложных ОВ по типу реакции гидролиза. Подразделяют: протеазы, липазы, амилазы, карбогидразы, эстеразы

2. Оксидоредуктазы Катализируют ОВР процессов дыхания и брожения. Относятся: дегидрогеназы, оксидазы, каталаза, пероксидаза.

3. Трансферазы Ферменты переноса групп атомов от одного соединения к другому. Имеются: фосфоферазы и аминоферазы.

4. Лиазы Ферменты расщепления, реакции глубокого расщепления веществ, разрывают химические связи между атомами углерода и кислорода. Относятся: альдолазы и декарбоксилазы.

5. Изомеразы Играют роль в процессах расщепления углеводов на первой стадии аэробного и анаэробного дыхания. Относятся: фосфогексоизомераза, катализирующая превращение галактозы (в форме фосфата) в глюкозу; изомеразы пентоз, триоз и пр.

6. Лигазы Синтетазы катализируют реакции карбоксилирования органических кислот, образование амидов (аспарагина, глутамина), участвуют в реакции соединения 2-х молекул, которые образуются параллельно с расщеплением АТФ. Энергия используется в реакциях синтеза.

В качестве источника питания и энергии при выращивании в искусственных условиях бактерии наиболее часто используют углеводы. Способность утилизировать различные углеводы –важный диагностический признак. Базовый субстрат — глюкоза, которую бактерии разлагают в процессе дыхания либо брожения. Многие реакции катаболизма глюкозы протекают одинаково у аэробных и анаэробных бактерий, в частности три пути превращения гексоз в триозы (гликолиз, пентозофосфатный путь и путь Энтнера-Дудорова). Результатом гликолиза является превращение одной молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) и образование двух восстановительных эквивалентов в виде кофермента НАД∙H.

Полное уравнение гликолиза имеет вид:

Глюкоза + 2НАД+ + 2АДФ + 2Фн = 2НАД∙Н + 2ПВК + 2АТФ + 2H2O + 2Н+.

При отсутствии или недостатке в клетке кислорода пировиноградная кислота подвергается восстановлению до молочной кислоты, тогда общее уравнение гликолиза будет таким:

Глюкоза + 2АДФ + 2Фн = 2лактат + 2АТФ + 2H2O.

Таким образом, при анаэробном расщеплении одной молекулы глюкозы суммарный чистый выход АТФ составляет две молекулы, полученные в реакциях субстратного фосфорилирования АДФ.

У аэробных организмов конечные продукты гликолиза подвергаются дальнейшим превращениям в биохимических циклах, относящихся к клеточному дыханию. В итоге после полного окисления всех метаболитов одной молекулы глюкозы на последнем этапе клеточного дыхания — окислительном фосфорилировании, происходящем на митохондриальной дыхательной цепи в присутствии кислорода, — дополнительно синтезируются ещё 34 или 36 молекулы АТФ на каждую молекулу глюкозы.

Гликолитический путь (гликолиз, путь Эмбдена-Мейерхофа-Парнаса, фруктозо-1,6-дифосфатный путь) доминирует у большинства аэробных и анаэробных микроорганизмов — кишечной палочки, бацилл, пенициллов, дрожжей, стрептомицетов и многих других. Характерная реакция гликолиза — расщепление фруктозо-1,6-дифосфата альдолазой, в результате чего образуется смесь триозофосфатов, состоящая из дигидрооксиацетонфосфата и глицероальдегидтрифосфата, которые затем превращаются в пируват. Фермент обратной связи, лимитирующий скорость процесса, — фруктозо-6-фосфат дегидрогеназа (фосфофруктокиназа). В этом процессе образуется 2 моля АТФ и 2 моля восстановленного НАД (НАДН+ на 1 моль глюкозы.

Пентозофосфатный путь (схема Варбурга-Диккенса-Хореккера-Рэкера, фосфоглюконатный путь) включает не только образование пентозофосфатов, но и реакции превращения пентозофосфатов в триозо-3-фосфаты. В результате изомеризации фруктозо-6-фосфата в глюкозо-6-фосфат и конденсации двух молекул триозо-3-фосфата в гексозофосфат все перечисленные реакции замыкаются в цикл, при одном обороте которого из 3 молекул глюкозо-6-фосфата образуются 2 молекулы фруктозо-6-фосфата, одна молекула триозо-3-фосфата, 3 молекулы С02 и трижды по 2 восстановленных НАДФ (НАДФН+). Последовательность подобных превращений глюкозы у бактерий идентична таковой у высших организмов. Этот путь катаболизма глюкозы следует рассматривать как второстепенный, но имеющий специальное назначение — источник пентоз для синтеза нуклеиновых кислот, а также источник восстановительных эквивалентов НАДФН+.

 


Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 902 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 | 53 | 54 | 55 | 56 | 57 | 58 | 59 | 60 | 61 | 62 | 63 | 64 | 65 | 66 | 67 | 68 | 69 | 70 | 71 | 72 | 73 | 74 | 75 | 76 | 77 | 78 | 79 | 80 | 81 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.004 сек.)