Состоит из 1) двух легких L-цепей и б) двух тяжелых Н-цепей, обе цепи построены из относительно автономных участков – доменов. N-концевые домены высоко вариабельны (V-домены). При комбинировании V-доменов L- и Н-цепей формируются АГ-связывающие участки (активные центры), предназначенные для распознавания антигенных детерминант. С-концевые домены (1 в легкой цепи и 3-4 в тяжелой) являются константными (С-домены) – обеспечивают выполнение биологических функций Ig (связывание со специализированными рецепторами кл мембран, с компонентами комплемента) и обуславливают структурно-функциональные особенности L- и Н-цепей, определяющие их изотип.
У человека 2 изотипа L-цепей (k и l) и 10 изотипов – классов и субклассов Н-цепей (m, d, g1, g2, g3, g4, e, a1, a2). Греческие буквы, обозначающие тяжелые цепи, соответствуют латинским буквенным обозначениям классов Ig. Часть молекулы Ig, содержащую АГ-связывающие центры, легкие цепи, V и С1-домены тяжелых цепей – Fab-порция (Fab-фрагмент). «Хвостовая» часть, лишенная АГ-связывающей функции и включающая остальные константные домены – Fc-порция (Fс-фрагмент).
Имеется 3 кластера (скопления) генов, детерминирующих структуру Ig: 1) для k 2) для l 3) для всех Н-цепей. Внутри кластеров несколько генетических элементов: серия V-генов (для Н- и k-цепей), на некотором расстоянии от их 3’-конца – короткие участки D (только в кластере генов Н-цепей) и J-, затем С-гены (в кластерах генов k- и l-цепей имеется по одному С-гену, в кластере генов Н-цепей – серия С-генов, детерминирующих классы Ig).