Кафедра биохимии. Тема контроля: «Ферменты: строение и свойства»
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2008 г
КОНТРОЛЬ ДЛЯ СТУДЕНТОВ К ПРАКТИЧЕСКОМУ ЗАНЯТИЮ № 2
Тема контроля: «Ферменты: строение и свойства»
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 курс.
Инструкция для студентов.
К каждому заданию дано несколько ответов, из которых только один верный. Выберите верный, по Вашему мнению, ответ. В бланке ответов под номером задания (I, II, …) поставьте букву выбранного Вами ответа (1, 2, …).
Вариант 3.
I. Активный центр ферментов составляет относительно небольшую часть молекулы фермента:
1) содержит только полярные аминокислоты, непосредственно взаимодействует с субстратом
2) комплементарен субстрату, непосредственно взаимодействует с субстратом
3) содержит только неполярные аминокислоты, непосредственно взаимодействует с субстратом
II. В активном центре химотрипсина, фермента поджелудочной железы, содержатся 4 важные аминокислоты: асп, гис, сер, гли. При рН 7-8 отрицательно заряженной будет: 1) асп 2) гли 3) сер 4) гис
III. Денатурацию фермента вызовет:
1) действие водного раствора глюкозы 2) нагревание до 39-40С
3) действие солей тяжелых металлов 4) добавление буферного раствора с рН =7.
IV. Холофермент – это:
1) каталитически активная форма сложного фермента
2) белковая часть сложного фермента
3) простой фермент 4) неактивная форма сложного фермента
V. Коферменты ФМН, ФАД, входящие в активный центр ферментов, катализирующих реакции дегидрирования субстрата, содержат в своем составе витамин: 1) РР 2) С 3) В2 4) В6 5) В12
VI. ЛДГ5 - изофермент, типичный для печени, имеет субъединичный состав:
1) Н4 2) Н3М 3) Н2М2 4) НМ3 5) М4
VII. Для выделения ферментов используют ионообменную смолу ДЭАЭ–целлюлозу, которая при рН=7,0 содержит положительно заряженную группу (С2Н5)2-NH+-C2H5O-R. Разделение белков при этом основано на различии их в:
1) молекулярной массе и размерах молекул 2) суммарном отрицательном заряде
3) способности образовывать ковалентные связи с ДЭАЭ-целлюлозой
4) скорости осаждения
VIII. В таблице приводится данные об очистке фермента гистидазы печени:
№
| Стадия очистки
| Общее содержание белков, мг/мл
| Активность, Е/мл
| Удельная активность, Е/1 мг белка
|
| Нагревание при 60С 20 мин
Осаждение сульфатом аммония
Хроматография ДЭАЭ-целлюлозой
Хроматография на гидроксиапатите
| 5,6
0,8
0,1
| 35,7
515,4
111,6
| 6,5
19,1
160,0
| Какая из стадий очистки является наиболее эффективной?
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 515 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 |
|