АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.

Прочитайте:
  1. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  2. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  3. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  4. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  5. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  6. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  7. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  8. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  9. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  10. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.

44 Экспрессия генетического материала

 

Рис. 11.9. Структура метионина и Ν-формилметионина.

Синтез всех полипептидных цепей протекает в направлении от Νконца к С-концу и всегда начинается с метионина. У некоторых полипептидов инициирующий N-концевой остаток метионина отщепляется еще до завершения синтеза всей цепи. Инициация синтеза полипептидной цепи всегда происходит при участии тРНКМеt особого типа, обозначаемой тРНКiMet. В бактериях NH2-группа инициирующего метионина блокируется формильной группой (рис. 11.9) с образованием N-формилметионил-тРНКiМеt. Сразу же после начала синтеза цепи происходит отщепление формильной группы. В то же время у эукариот инициирующий остаток метионина в метионил-тРНКiMet не формилирован. Как в прокариотах, так и в эукариотах остатки метионина, находящиеся внутри полипептидной цепи, переносятся тРНКМеt второго типа. Инициация синтеза полипептидной цепи начинается с присоединения малой рибосомной субъединицы к соответствующему центру связывания на мРНК, включающему инициаторный метиониновый кодон AUG. Вслед за этим происходит связывание N-формилметионил-тРНКiMet за счет взаимодействия между ее антикодоном и кодоном AUG (рис. 11.10). В этом процессе участвуют три белковых фактора инициации: IF1, IF2, IF3. Фактор IF3 сначала связывается с малой рибосомной субъединицей, что предотвращает ее взаимодействие с большой субъединицей и открывает возможность связывания с мРНК. В инициаторном комплексе фактор IF2 содержит в качестве кофактора связанный GTP. Последующее взаимодействие комплекса с большой рибосомной субъединицей сопровождается вытеснением факторов инициации и расщеплением GTP ® GDP + Р,. В большой субъединице находятся два участка связывания тРНК-участок связывания пептидил-тРНК (или Ручасток) и участок связывания аминоацил-тРНК (Α-участок). Инициирующая N-формилметионил-тРНКiМеt прикрепляется к Р-участку. Из всех имеющихся в клетке тРНК только тРНКiMet может участвовать в образовании инициаторного комплекса. Следующий кодон, стоящий в последовательности мРНК сразу после инициирующего AUG-кодона, попадает в Α-участок, где может происходить его взаимодействие с аминоацил-тРНК, несущей подходящий антикодон.

Следующая стадия синтеза полипептида представляет собой многократное повторение цикла присоединения очередной аминокислоты к растущей полипептидной цепи. Это так называемая стадия элонгации, для осуществления которой в случае прокариот необходимо участие двух белковых факторов - EF-Tu и EF-G. Аналогичные факторы элонгации эукариотических клеток называются EF-1 и EF-2. Фактор элонгации EF-Tu в комплексе с кофактором GTP связывается с любой аминоацил-


Дата добавления: 2015-12-16 | Просмотры: 489 | Нарушение авторских прав

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.007 сек.)