АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.

Прочитайте:
  1. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  2. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  3. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  4. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  5. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  6. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  7. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  8. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  9. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.
  10. Айала Ф., Кайгер Дж. Современная генетика: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.: – М.: Мир, 1988. – 368 с.

15. Регуляция экспрессии генов у прокариот 193

 

0R1, не проявляя кооперативы ости в связывании димеров с соседними центрами связывания (см. табл. 1 5.3). Это позволяет считать, что в физиологических условиях in vivo белок Сго связывается только с OR3, блокируя транскрипцию с рrm, но не препятствуя инициации транскрипции с промотора PR. Таким образом, альтернативная транскрипция с промоторов pr или PRM контролируется относительным содержанием белков Сrо и cI и особенностями их специфического взаимодействия с центрами связывания в области or. Молекулярные основы узнавания регуляторными белками определенных участков ДНК удалось во многом прояснить благодаря кристаллизации и рентгеноструктурному анализу трех важнейших белков-регуляторов: белка Сrо, ДНКсвязывающего домена белка cI и САР- белка E. coli. Несмотря на совершенно различные аминокислотные последовательности, эти белки обладают очень схожей вторичной и третичной структурой на участках, ответственных за связывание с ДНК. В каждом из этих белков имеются два соседних α-спиральных участка, расположенные в пространстве один над другим и образующие область структуры, непосредственно связывающуюся с ДНК. Часть этой структурной области точно входит в большую бороздку В-формы ДНК. Относительное расположение аминокислотных остатков, образующих вышеупомянутые α-спирали в белках Сrо и cI, показано на рис. 1 5.19, А. Положение этих α-спиралей в общей пространственной структуре белков показано на рис. 15.19, Б. Аминокислотные остатки вблизи Nконцов обеих α-спиралей образуют кон-

 

Рис. 15.19. Регуляторные белки, связывающиеся с ДНК, обладают общими структурными особенностями. А. Вторичная структура белка его и субъединицы репрессора cI характеризуются наличием пары одинаково расположенных α-спиральных участков (α2 и αЗ). Б. Ориентация пары α-спиралей обеспечивает точное структурное соответствие размерам и форме большой бороздки двойной спирали ДНК, где происходит специфическое взаимодействие определенных оснований и аминокислотных остатков. Таким образом, достигается специфичность связывания белка с определенной последовательностью ДНК. (По Sauer R. T. et al, 1982. Nature 298, 447.)


Дата добавления: 2015-12-16 | Просмотры: 492 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)