АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

АНТИТЕЛА ( ИММУНОГЛОБУЛИНЫ)

Иммуноглобулины, или антитела, представляют собой белки плазмы крови, которые по своему химическому составу относятся к гликопротеидам, так как их молекула состоит из протеина и олигосахарида (гексозы, аминосахара). По своей электрофоретической подвижности они относятся к гамма-глобулинам.

СТРУКТУРА ИММУНОГЛОБУЛИНОВ.

Белковая часть молекулы иммуноглобулина состоит из 4 полипептидных цепей - двух тяжелых Н-цепей (англ. Неаvу chains) и двух легких L-цепей (англ. Light chains), различающихся по молекулярной массе. В одной молекуле иммуноглобулина каждая пара легких и тяжелых цепей идентична друг другу.

Каждая полипептидная цепь состоит из в а р и а б е л ь н о й V- и стабильной, или к о н с т а н т н о й, С-части, которые на электронно-микроскопических снимках имеют форму буквы Y. V-участок начинается с N-конца полипептидной цепи и заканчивается примерно на 110 аминокислотном остатке как в легких, так и в тяжелых цепях. Участки такой протяженности получили название д о м е н о в. Легкая цепь состоит из двух доменов, один из которых относится к V-участку, другой - к С-участку.

V-участок тяжелой цепи представлен одним доменом, в то время как С-участок включает 4 или 5 доменов в зависимости от класса иммуноглобулина. Каждая пара легких и тяжелых цепей связана дисульфидными мостиками, распо-ложенными между их С-участками. В свою очередь обе тяжелые цепи также соединены друг с другом аналогичными мостиками между их константными участками, образующими шарнир. В пределах каждого домена полипептидная цепь уложена особым образом в виде петель. Три петли в вариабельных доменах легкой и тяжелой цепи составляют гипервариабельный участок, который входит в состав антигенсвязывающего центра.

При гидролизе иммуноглобулина G (IgG), вызванном протеолитическим ферментом папаином, легкие и тяжелые полипеп-тидные цепи распадаются на три фрагмента: два FаЬ-фрагмента (англ. Fragment antigen binding) и один Fс-фрагмент (англ. Fragment cristalin). Свободные концы каждого FаЬ-фрагмента (NН2- или N-концы) входят в состав вариабельных доменов, формирующих антигенсвязывающий (активный) центр. Fc-фрагмент имеет свободные концы (СОО-концы), представляющие собой полипептиды с одинаковыми аминокислотными последовательностями у антител разной специфичности, которые не принимают участия в формировании антигенсвязывающего центра. Их функции заключаются в фиксации и последующей активации системы комплемента по классическому пути после образования комплекса антиген - антитело, в прикреплении иммуноглобулина G к Fс-рецепторам клеточных мембран и в прохождении IgG через плаценту.

В области Fс-фрагментов антител локализуются участки (эпитопы), определяющие индивидуальную, видовую, групповую, антигенную специфичность данного иммуноглобулина.

Дата добавления: 2014-12-12 | Просмотры: 1006 | Нарушение авторских прав