АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ

Все химические процессы в живой природе протекают при участии особых, специфически действующих катализаторов, называемых ферментами, или энзимами. Ферменты — вещества белковой природы, ускоряющие химические реакции. Они не входят в состав конечных продуктов реакций, не расходуются в их процессе и после окончания реакций остаются в прежнем количестве.

Для профилактики катализа характерны исключительно высокая специфичность действия, совершенно не свойственная для катализа неорганического и неферментативного. Ферменты имеют очень высокую активность при оптимальных условиях среды (температура, рН).

Специфичность действия ферментов заключается в том, что они катализируют строго определенные реакции. По специфичности действия ферменты различаются между собой. Абсолютно специфичным считается фермент, катализирующий превращение только одного субстрата. К абсолютно специфичным ферментам относятся, например, уреаза, гидролизующая только мочевину, и лактаза, расщепляющая только молочный сахар. Меньшей специфичностью обладают ферменты, действующие на ряд субстратов с определенным типом химических связей в молекуле, например, пепсин, катализирующий расщепление только пептидных связей. Наименьшая специфичность у ферментов, которые катализируют определенные реакции (например, ферменты, называемые липазами, катализируют гидролиз любых сложных эфиров, хотя скорость гидролиза может быть различная).

Известно также, что скорость большинства химических реакций зависит от температуры, при которой они протекают: ускоряются при повышении и замедляются при понижении. Реакции, катализируемые ферментами, не являются исключением. Однако в реакциях есть предел роста скорости при повышении температуры. Так, нагревание выше 40-50°, как правило, снижает активность ферментов, нагревание до 90° и выше ведет к полной утрате ферментом каталитических свойств, так как при этом денатурируется белок, входящий в его состав.

Выявлена также чрезвычайно сильная зависимость активности всех ферментов от кислотности среды. Каждый фермент проявляет наивысшую активность только в строго определенных границах рН. Например, оптимум действия пепсина отмечается при рН 1,5-2, амилолитических и протеолитических ферментов — при рН 4,5-5,5.

Влияют на ферментативную активность также концентрация ферментов и субстрата. Начальная скорость реакции в большинстве случаев пропорциональна количеству добавляемого фермента: чем больше фермента, тем быстрее расходуется субстрат. При малых концентрациях субстрата скорость реакции изменяется почти прямо пропорционально увеличению его концентрации, затем при определенной концентрации субстрата достигает постоянного значения.

Увеличение концентрации субстрата сверх определенного уровня снижает активность фермента. Соотношение между количеством фермента и субстрата является весьма важным фактором, от которого зависит скорость течения реакции.

Каталитическая активность ферментов зависит от присутствия таких металлов, как железо, медь, марганец, магний, кальций, цинк и молибден. Катионы не могут взаимозаменяться, наоборот, случаи их антагонизма — довольно обычное явление. Например, ионы натрия часто действуют как тормозящий фактор (ингибитор) ферментов, активируемых ионами калия. На интенсивность ферментативного катализа сказывают влияние концентрация некоторых тяжелых металлов в субстрате. Катионы серебра, ртути и свинца являются ингибиторами почти для всех ферментов.

Механизм действия ферментов объясняется по разному, однако в основе всех гипотез лежит одна общая идея, суть которой в том, что фермент обязательно вступает во временное соединение с субстратом, образуя комплекс фермент-субстрат. При этом происходит активация субстрата в результате поляризации, смещения электронов или деформация его связей. Образовавшийся комплекс существует очень короткое время, затем происходит его распад, при котором освобождается фермент, а субстрат подвергается разложению на более простые соединения. Такая реакция обратима.

В ветеринарную и медицинскую практику ферментные препараты были введены благодаря работам академика И. П. Павлова. Вначале при низкой кислотности и ахилии, хронических гастритах и недостаточной секреции желудочного сока применяли желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова. Значительно позже стали использовать соляную кислоту в сочетании с ферментом пепсином. В настоящее время с большим успехом применяют препараты протеолитического действия (трипсин, химиотрипсин и др.), специальные фибринолитические препараты (фибринолизин и др.), препараты, деполимеризующие РНК и ДНК (рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза и др.), препараты, уменьшающие вязкость гиалуроновой кислоты (лидаза, ронидаза) и др. Наряду с ферментами в качестве лекарственных средств успешно используют коферментные препараты (кокарбоксилаза, рибофлавина мононуклеотид и др.)

Одновременно стал расширяться круг лекарственных веществ, действие которых связано с инактивированием ферментов. К ним относятся ингибиторы протеолитических ферментов (пантрипин и др.). К числу ингибиторов ферментов относится также большая группа антихолинэстеразных препаратов, ингибиторы моноаминоксидазы и др.

В нашей стране выпускают около 50 ферментных препаратов для нужд животноводства и ветеринарии. Их подразделяют на группы — грибные и бактериальные, в зависимости от степени очистки делят на технические и очищенные. К техническим относят нативные культуры гриба (т. е. степень очистки равна 0 и обозначается как «х») и культуры, полученные после отделения продуцента и высушенные с помощью распылительной сушилки. Они превосходят нативные культуры по активности примерно в 3 раза (степень очистки — 3х). К очищенным относят спиртоосажденные — очищенные примерно в 10 раз (степень очистки — 10x) и высокоочищенные (в 15-20 раз).

В зависимости от способа выращивания продуцента препараты делят на поверхностные (выращивание их происходит на поверхности тонкого слоя питательной среды), обозначаемые символом П (например, амилоризин П10х), и глубинные (выращивание ведется в питательной среде с минеральными солями в специальных герметически закрытых ферментерах), обозначаемые символом Г (например, амилосубтилин Г3х). Ферментные препараты представляют собой, как правило, смесь различных ферментов, но имеют один или два оптимума активности карбогидраз (амилаз), протеаз и др.

Применяют ферментные препараты при гнойных ранах, ожогах, пролежнях, тромбофлебитах, воспалениях дыхательных путей, желудочно-кишечных заболеваниях, паратитах, конъюнктивитах и других заболеваниях животных.

При разных патологических состояниях (с лечебной и профилактической целью) используют следующие препараты.

Трипсин – TRIPSINUM — получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Обычно используют трипсин кристаллический — порошок белого цвета (с желтоватым оттенком), без запаха, хорошо разрушается в нейтральной и щелочной средах. Он разрывает пептидные связи в таких сложных органических соединениях, как белки, пептиды, аминокислоты. Применяют трипсин в животноводстве для улучшения пищеварения, в ветеринарии используют его противовоспалительное действие для расщепления (при местном воздействии) некротизированных тканей, а также для разжижения сгустков крови и вязких секретов.

Дозы внутримышечно 0,1—0,15 мг/кг.

Химопсин – CHYMOPSINUM - часто называют аморфным химотрипсином, представляет смесь α-химотрипсина и трипсина. По внешнему виду это блестящие белые чешуйки или белый порошок, легкорастворимый в воде. По действию препарат сходен с трипсином, но так как он меньше очищен, то и применяют его только внутрь и наружно. Внутрь назначают так же, как трипсин. Наружно используют при ожогах, гнойных ранах, пролежнях, кератитах. У животных при обширных некротических очагах химопсин иногда вызывает аллергические реакции, при нанесении на слизистые оболочки возможно проявление воспалительной реакции. Употребляют в форме раствора (0,2%) с добавлением новокаина (0,25%).

Пепсин - PEPSINUM— протеолитический фермент, полученный из слизистой оболочки желудка свиней. Белый порошок своеобразного запаха, легкорастворимый в воде. Применяют с целью улучшения пищеварения при гипоцидных гастритах и диспепсиях, а также при большом количестве концентратов в корме. Для повышения активности пепсин (1 часть) комбинируют с гидрохлоридом бетаина (4 части); в таком виде часто выпускают в виде таблеток под названием ацидин-пепсин.

Абомин - ABOMINUM — экстракт из сычугов жвачных животных молочного периода, содержащий сумму протеолитических ферментов пищеварительного тракта. В 1 г содержится 250000 ЕД. Применяют для активации переваривающей способности желудочного и кишечного сока и тем самым для профилактики кормовых гастритов, энтеритов и энтероколитов. Дозы внутрь: поросятам от 3000—5000 ЕД; взрослым свиньям 50000—80000 ЕД.

Панкреатин - PANCREATINUM — препарат из поджелудочных желез. Содержит ряд ферментов железы, но больше всего трипсина и амилазы. 1 г содержит 25 ЕД. Представляет собой аморфный порошок желтоватого цвета, малорастворимый в воде. Применяют для активации желудка, кишечника, печени и поджелудочной железы. Дозы: взрослым свиньям 1,0—1,5 г; коровам 2,0—7,0 г.

Дезоксирибонуклеаза (дорнавак, панкреатик дорназе) - DESOXYRIBONUCLEASUM — белый пушистый порошок без запаха, легкорастворимый в воде. Получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Деполимеризует дезоксирибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеиновую кислоту. Применяют при кератитах и конъюнктивитах, при острых катарах верхних дыхательных путей аденовирусной природы. Назначают местно в 0,2%-ной концентрации.

Лидаза (алидаз, гиалаз, гиалидаз) - LYDAZUM — препарат из семенников быков. Действующим ферментом является гиалуронидаза. Применяют для ускорения рассасывания соединительной ткани и для улучшения резорбции лекарственных веществ: в этом отношении сходно с лидазой действуют ронидаза и фибролизин.

Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 637 | Нарушение авторских прав