Особенности ферментативного катализа
· Высокая эффективность – ускоряют реакции минимум в миллион раз. Не сдвигают равновесия реакций. Эффективность определяется ускорением реакции в сравнении с конгруэнтной реакцией (реакция аналогичная ферментативной, проходящая через те же промежуточные состояния, но без участия фермента)
· Специфичность по отношению к субстратам и продуктам реакции (отсутствие побочных продуктов). Специфичность фермента означает, что скорость катализируемой реакции меняется в 103-104 раза при небольшой хим. модификации субстрата. Вопрос о зависимости скорости ферментативной реакции от концентраций субстратов, ингибиторов и активаторов решают с помощью математического моделирования.
Различают несколько типов специфичности:
абсолютная специфичность— фермент катализирует превращение строго определенного вещества; стереоспецифичность— фермент катализирует превращение только одного стереоизомера; групповая специфичность — фермент катализиpyет превращения группы субстратов, имеющих одинаковую химическую группу, или имеющих общий тип связи. Некоторые ферменты каталитически неактивны в отсутствии ионов металлов или коферментов.
· Активны при физиологических условиях (рН, t, давление и т.д.)
· Регулируемость ферментативных реакций особенно так называемых ключевых, скорость-лимитирующих реакций.
Уровни регуляции: на уровне транскрипции и трансляции- увеличение количества транслируемой мРНК фермента. Негеномная регуляция – (изменение конформации) ковалентные модификаций (включая гормональную регуляцию), алостерическая регуляция, в метаболических путях часто представлена регуляция скорости начальных (обычно скорость-лимитирующих) реакций пути конечными продуктами (иногда этот тип регуляции называют ретроингибированием). Активность фермента также регулируется временем полужизни фермента. Более подробно типы регуляции будут рассмотрены далее на примере ключевого фермента биосинтеза холестерина – гидроксиметилглутарил СоА редуктазы.
Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 644 | Нарушение авторских прав
|