АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Термодинамический аспект

• Ферменты ускоряют реакцию, понижая энергию активации реакции за счет снижения энергии переходного состояния.
• Ферменты не сдвигают равновесие реакции, ускоряя реакцию как в прямом так и в обратном направлениях одинаково.
• Ферменты не изменяют термодинамических характеристик, в частности ΔG, изменение свободной энергии Гиббса.
• Ферменты влияют на кинетические, но не термодинамические характеристики реакции.
• Взаимодействие фермента и субстрата происходит а активном центре.

Классификация ферментов

По ферментативной реакции:

1. по субстрату (+ окончание «аза»)
2. по типу катализируемой реакции (международная система классификации, не отражает эволюцию)

По «белковым» классификациям:

1. простые и сложные (содержат коферменты/простетич группы)
2. по фолдингу (SCOP, CAHT)

Тривиальное название (трипсин, папаин) присваивали произвольно, по нему трудно судить о природе реакции, катализируемой ферментом. В рациональной номенклатуре название каждого фермента составляется из названия субстрата реакции и характерного окончания – аза (например, креатинкиназа, уреаза, амилаза, триозофосфатизомераза, и т.д.). Она была предложена более столетия тому назад, в 1898 г. Э. Дюкло и до сих пор широко используется в биохимии. Номенклатура ферментов, являющихся сложными белками (содержащими кофактор или простетическую группу), использует название ферментов по простетической группе (или кофактору), например, геминовые ферменты (простетическая группа - гем), пиридоксалевые ферменты (простетическая группа – пиридоксаль), флавиновые ферменты (содержащие рибофлавин), никотинамидные ферменты (кофактор пиридиннуклеотид) и т.п..

В международной системе классификации и номенклатуры используют четырехзначный код для каждого индивидуального фермента – КФ (1-6).Х.Х.Х.

Принцип классификации основан на типе катализируемой ферментом реакции, выделено 6 основных классов, имеющих соответствующие цифровые обозначения.. Каждый фермент по классификации ферментов (КФ, ЕС) обозначается четырьмя цифрами (шифр фермента): 1— класс, 2 — подкласс (субстраты). 3 — подподкласс (природа хим.соед.), 4 — номер фермента.

1.Оксидоредуктазы: ОВР с участием двух субстратов А и В

2.Трансферазы: реакции межмолекулярного переноса группы Х (отличной от атома водорода) с одного субстрата на другой.

3.Гидролазы: расщепление внутримолекулярных связей с участием воды.

4.Лиазы: отщепляющие группы от субстратов по негидролитическому механизму с образованием двойных связей и присоединением веществ по месту двойной связи.

5.Изомеразы: превращения различных типов оптических, геометрических и позиционных изомеров.

6.Лигазы (синтетазы): соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ или другого макроэргического соединения.

CATH (class, architecture, topology, and homologous superfamily): уровни классификации

• Класс: основные all-alpha, all-beta, alpha-beta

• Архитектура: сходное пространственное расположение элементов вторичной структуры без учета их последовательности

• Топология (укладка): сходное взаимное расположение вдоль цепи и в пространстве элементов вторичной структуры

• Суперсемейство: предположительно или несомненно гомологичные домены

• Семейство: сходные последовательности (>35% идентичности и выровненные участки покрывают >60% длины)

• SCOP (structural classification of proteins): уровни классификации

• Класс полностью α (цитохром С, ферредоксин, кальмодулин), полностью β, α+β (карбангидраза), α/β

• Укладка (fold) – сходная топология

• Суперсемейство – структурная гомология

• Семейство – сходство последовательностей и/или хорошее пространственной выравнивание цепей

• Белок – б.м. ортологичные белковые домены

• Вид – конкретный белок

Разница между a+b и a/b:

a+b: спирали и тяжи более или менее разобщены, часто спирали образуют свое маленькое ядро

1. Оксидоредуктазы осуществляют окислительно-восстановительные реакции между донором и акцептором электронов. Перенос электронов часто происходит через коферменты или простетические группы и может происходить в виде гидрид иона (никотинамидные коферменты), атомов водорода (флавиновые коферменты и простетические группы) или электронов (геминовые группы цитохромов)

Систематические названия ферментов класса образуются по схеме «донор:акцептор + оксидоредуктаза».

Когда возможно, ферменты называют в виде «донор + дегидрогеназа».

В частном случае, когда окислителем является кислород, и в результате реакции образуется н2о2 или вода, название может быть в виде «донор + оксидаза».

Монооксигеназами называются ферменты, катализирующие реакции, при которых один атом кислорода встраивается в продукт, а другой – в воду. В диоксигеназных реакциях оба атома кислорода встраиваются в продукт реакции.

Иногда название записывается как «акцептор + редуктаза», например НАД+-редуктаза.

Один и тот же шифр (например) относится к лактатдегидрогеназам различных организмов. Изоферментный спектр также не находит своего отражения в номенклатуре. Таким образом, видовое, тканевое и структурное разнообразие в этой системе классификации не отражены.

Классический фолдинг Россмана, характерный для динуклеотидсвязывающих белков. Пунктир соединяет 2 мононуклеотидсвязывающих участка. GXGXXG последовательность в глициновой петле является консервативной для динуклеотидсвязывающих белков с заменой на консенсусные последовательности GXXX для мононуклеотидсвязывающих белков. Чередование альфа и бета.

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 839 | Нарушение авторских прав