АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Http://www.lomonosov-fund.ru/enc/ru/encyclopedia:0135622:article тут на русском, но длинно

В 19 веке, при изучении превращения сахара в спирт дрожжами, Луи Пастер пришел к выводу, что это брожение катализируется жизненной силой, содержащейся в клетках дрожжей под названием "ферменты", которые, как считалось может функционировать только в живых организмах. Он писал, что "спиртовое брожение является актом связано с жизнью и организацией клеток дрожжей, а не со смертью или гниением клеток». [9]

В 1877 году немецкий физиолог Вильгельм Кюне (1837-1900) впервые использовал термин фермент, который происходит от греческого ενζυμον ", в закваску", чтобы описать этот процесс. [10] Слово фермент был использовано позднее для обозначения неживых веществ, таких как пепсин, и слово было фермент используется для обозначения химической активности, вырабатываемые живыми организмами.

В 1897 году Эдуард Бюхнер представил свой первый доклад о возможности дрожжевые экстракты, что не было никаких живых клеток дрожжей для брожения сахара. В серии экспериментов в университете Берлина, он обнаружил, что сахар подвергается брожению, даже когда не было живых клеток дрожжей в смеси. [11] Он назвал фермент, который привел к ферментации сахарозы "зимаза". [12 ] В 1907 году он получил Нобелевскую премию по химии «за исследования биохимических и его открытие бесклеточного брожения". Следуя примеру Бюхнера, ферментов обычно называют по реакции они осуществляют. Как правило, для генерации названия ферментов, суффикс-аза добавляется имя своего субстрата (например, лактаза это фермент, который расщепляет лактозу) или тип реакции (например, ДНК-полимераза полимеров формы ДНК). [13 ]

Показав, что ферменты могут функционировать вне живой клетки, следующим шагом было определить их биохимический характер. Многие ранние рабочие отметили, что ферментативная активность была связана с белками, но некоторые ученые (например, лауреат Нобелевской премии Ричард Вильштеттера) утверждал, что белки были просто носителями истинной ферментов и белков, что само по себе были неспособны катализа. [14] Тем не менее, в 1926 году, Джеймс Б. Самнер показали, что фермент уреазу был чистый белок и кристаллизуется ее, Самнер сделал то же самое для фермента каталазы в 1937 году. Вывод, что чистые белки могут быть ферменты была окончательно доказана Northrop и Стэнли, который работал на пищеварительные ферменты пепсин (1930), трипсина и химотрипсина. Эти трое ученых были удостоены в 1946 году Нобелевскую премию по химии [15].

Это открытие, что ферменты могут быть кристаллизуется в конце концов позволили их структуры, которые будут решаться рентгеновской кристаллографии. Впервые это было сделано для лизоцим, фермент, обнаруженный в слезах, слюне и яичные белки, что переваривает покрытие некоторых бактерий. Структура была решена группой во главе с Дэвидом Чилтон Филлипс и опубликовал в 1965 г. [16] Этот высоким разрешением структуры лизоцима положила начало области структурной биологии и усилий, чтобы понять, как ферменты работают на атомном уровне детализации.

Основные направления исследований в энзимологии

• Ферментативная кинетика

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 948 | Нарушение авторских прав