 |
|
АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология |
Строение АГ1. высокомолекулярный носитель (белок или полисахарид) 2. низкомолекулярная антигенная детерминанта (эпитоп) Линейный эпитоп – часть последовательности аминокислот белка – АГ. Конформационный эпитоп – образован за счёт третичной структуры белка. При денатурации белка линейный эпитоп сохраняет свои АГ свойства, а конформационный теряет своё АГ действие (пример: β – лактоглобулин сохраняет АГ свойства молока после кипячения).
Антигены: - тимус зависимые. - тимус не зависимые.
Изменение АГ в тканях. В организм могут попадать различными путями.
конформационный эпитоп
денатурированный антиген линейный эпитоп нативный антиген
Персистенция АГ (циркуляция) в организме – поступив в организм АГ постепенно уменьшаясь в количестве сохраняется и циркулирует в крови и различных тканях. Пример: в крови может сохраняться 2-3 недели, в тканях и органах до 2-3 лет и более. Персистенция АГ в течение длительного времени обусловлена его соединением с веществами имеющими большое время полураспада (коллаген). В частности возможно создание депо препарата в связи с меланином. АГ поступая в организм при внутривенном введении больше всего накапливается в печени, почах, селезёнке, т.к. там много АГ представляющих макрофагов. Считают что селезёнка ответственна за АГ представление крови. При подкожном попадании АГ в организм он накапливается в лимфоузлах, и считают что лимфоузлы отвечают за АГ ответ ткани которую они дренируют.
Антитела.
При электрофорезе сыворотки крови белки разделяются на две основные фракции: альбумины и глобулины (α1, α2, β, γ – фракции).
Совокупность сывороточных белков обладающих электрофоретической активностью преимущественно из группы глобулинов и способны проявлять активность АТ – Ig. Содержание в сыворотке 35 – 45%; γ – 12 – 17%.
Антитела (Ig) – способны специфически соединяться с АГ, кроме АТ к Ig относят: Ig рецепторы лимфоцитов, молекулы главного комплекса гистосовместимости (ГКГС) I и II класса, адгезивные белки, а так же патологические белки (пример: миеломные белки).
Биологические функции АТ. Направлены на элиминацию чужеродных АГ из организма. - Распознают и связывают АГ. - Представляют АГ макрофагам и лимфоцитам. - Оказывают цитотоксическое действие в отношении чужеродных клеток. - Обсонирующее влияние. - Активируют систему комплемента.
Специфичность АТ – способность реагировать только с определённым АГ.
Валентность - число паратопов в молекуле АТ.
Паратоп – связывается с эпитопом.
Антигенная детерминированость.
Аффинность – прочность связи между одним эпитопом АГ и одним паратопом АТ.
Авидность – прочность связи АГ с АТ в реакции АГ-АТ.
Особенность строении Ig.
Ig состоит из: Две тяжёлых цепей (Н – цепи) Две лёгких цепей (L – цепи) Которые соединены дисульфидными связями (мостиками) (-S-S-). Каждая цепь содержит вариабельные области (VH, VL) и константные области (CH, CL). Гомологичные структурные участки лёгких и тяжёлых цепей Ig соединенные дисульфидными связями – домены, состоят из 100-110 аминокислотных остатков. CH1, CH2, CH3 – домены. CH1 домен участвует в связывании лёгких и тяжёлых цепей, а так же аллоантигенное различие АТ. CH2 домен является местом связывания комплемента и присоединения углевода. CH3 домен служит участком взаимодействия с Fc – рецептором на поверхности клеток.
Вариабельные домены VH и VL. При взаимодействии VH и VL доменов образуется антигенсвязывающий участок АТ-Fab Fc – константные участки. Шарнирная область – обеспечивает подвижность Fab фрагмента и стабилизацию стереохимической структуры эпитопа в положении наиболее выгодном для соединения с паратопом в АГ – вылавливает носитель.
Гетерогенность Ig. Принадлежность Ig к тому или иному классу или подклассу – зависит от характерных особенностей строения тяжёлых цепей, количества аминокислотных остатков, молекулярной массы и т.д. Тяжёлые цепи бывают пяти типов, согласно чему выделяют классы Ig: G, А, D, Е, М. Лёгкие цепи χ (капа) и λ (лямбда). Ig G1 – γ 1 Ig G2 – γ 2 Ig G3 – γ 3 Ig G4 – γ 4 Ig А1 – α1 Ig А2 – α2 Ig D – σ Ig Е – ε Ig М – μ
Антигенные свойства Ig: 1. Изотипы – АГ детерминанты, имеющиеся у всех особей данного вида, локализованы на константных участках H и L- цепей (Ig A, M, G, D, E). 2. Аллотипы – детерминанты внутривидовые, кодируются аллельными генами и отражают внутривидовой полиморфизм (С область H-цепей). 3. Идиотипы – АГ детерминанты, присущие Ig данной специфичности (АГ характеристика V-области). Дата добавления: 2014-12-12 | Просмотры: 1280 | Нарушение авторских прав |
Эпитопы
денатурация
линейный эпитоп