АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

ХИМИЧЕСКИЕ СТРОИТЕЛЬНЫЕ БЛОКИ

Химическим признаком живого служат органические соединения, которые чрезвычайно многообразны. Но только четыре класса органических веществ имеют всеобщее биологическое значение: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды. Они являются структурными элементами живой материи, а также ее функциональными элементами, так как играют важную роль в процессах метаболизма.

2.1 ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ И ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ МЕЖДУ МОЛЕКУЛАМИ

В органических молекулах атомы связаны ковалентно; орбитали соседних атомов перекрываются, так что формально возникает общая пара электронов (например, Н₃С: СН₃, или Н₃С – СН₃).

Если один из связанных атомов более электрофилен (кислород, азот), то максимум электронной плотности смещается ближе к этому атому и образуется полярная группа, обладающая дипольным моментом (например, –С=О или – ОН). Молекула воды тоже представляет собой полярную дипольную молекулу.

Для структуры живых систем большое значение имеют связи и взаимодействия междумолекулами, рассмотренные ниже.

Органические молекулы могут соединяться ковалентными связями. Например, при отщеплении воды образуется сложный эфирили же ацеталь (в частном случае – гликозид), при отщеплении водорода между двумя SH-группами возникает дисульфидная связь(– S – S –). Ковалентная связь в большинстве случаев прочная и лишь очень редко (например, в клеточной стенке) может быть очень слабой.

Ионная связь основана на электростатическом взаимодействии между отрицательно заряженной группой одной молекулы (например, – СОО^– или

–РО₃Н₂^–) и положительно заряженной группой (например, NH₃⁺) другой молекулы.

Взаимодействие ион-диполь. Между ионизированными группами (катионами, анионами) и диполями действует электростатическое притяжение, в результате которого ионы гидратируются,т. е. окружаются дипольными молекулами воды. Ионизированные группы гидрофильны (притягивают воду).

Особенно важным видом дипольных взаимодействий являются водородные связи. Атом водорода, связанный с сильно электроотрицательным атомом (О, N), приобретает такой сильный положительный заряд (возникает диполь!), что может образовать вторую связь с другим электроотрицательным атомом (рис. 2.1). Подобным же образом связываются друг с другом молекулы воды.

Рис. 2.1 – Образование водородной связи.Водородные связи между молекулами воды (1), между органической молекулой и водой (2) и между двумя органическими, например белковыми, молекулами (3)

Взаимодействия Лондона – Ван-дер-Ваальса – это слабые силы притяжения между неполярными молекулами или частями молекул. Колебания атомов (например, электрические моменты, создаваемые электронами) или групп атомов (например, тепловые вибрации) индуцируют подобные же колебания в соседних молекулах (резонанс).

Гидрофобные взаимодействия. Неполярные молекулы и части молекул (например, углеводородные цепи), если они находятся в полярном растворителе (таком, как вода), прочно удерживаются вместе. Это обусловлено тем, что неполярные молекулы и части молекул не взаимодействуют с молекулами воды. Поэтому в водном растворе они нарушают гомогенную структуру воды в результате разрыва водородных связей, что приводит к повышению упорядоченности системы (уменьшению энтропии). Водородные связи образуются снова, и либо происходит удаление неполярных молекул из раствора (образование масляной пленки на поверхности воды), либо окружающая вода сжимает эти молекулы друг с другом так, чтобы площадь соприкосновения возникающего гидрофобного пространства с полярным раствором оставалась минимальной. В обоих случаях достигается состояние наименьшей упорядоченности (максимальной энтропии) в соответствии со вторым законом термодинамики – законом энтропии. Поэтому неполярные молекулы или их части нерастворимы в воде, т.е. гидрофобны.

Молекулы с гидрофильной (ионизированной или полярной) и гидрофобной частями (например, липиды,) называются амфипатическими. В водных растворах гидрофобные части молекул сжимаются в замкнутый слой, в то время как гидрофильные части поворачиваются к полярному растворителю и вступают с ним во взаимодействие.

БЕЛКИ

Белки (протеины) представляют собой макромолекулы с молекулярной массой от 10 000 до нескольких миллионов.

Основные функции белков в живых системах:

1. Структурная, строительная (креатин – белок волос, ногтей, чешуи и т.д.);

2. Каталитическая – белки ферменты (амилаза, трипсин);

3. Транспортная (гемоглобин, транспортирующий кислород, транспортные белки, переносящие вещества через клеточную мембрану);

4. Сократительная (актин и миозин – сократительные белки мышц);

5. Регуляторная (белок-репрессор, регулирующий активность транскрипции);

6. Информационная – белки-гормоны (инсулин);

7. Защитная – белки-антитела иммунной системы;

8. Энергетическая, запасная (белок молока – казеин, яичный альбумин);

9. Рецепторная (родопсин);

10. Белки-токсины (у змей, бактерий);

11. Белки-антибиотики (у растений).

2.2.1 Аминокислоты

Структурными блоками белков служат аминокислоты. Молекула аминокислоты обладает одновременно аминогруппой (– NH₂) и карбоксильной группой (– СООН) (рис. 2.2). Помимо значительного числа аминокислот, лишь изредка встречающихся в белках, существует 20 протеиногенных аминокислот, из которых в основном построены все белки.

Протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и имеют L-конфигурацию (исключение составляет оптически неактивный глицин).

По строению боковой цепи (R на рис. 2.2) аминокислоты разделяют на 7 групп:

1) алифатические нейтральные (например, глицин);

2) алифатические гидроксиамино-кислоты (например, серин);

3) серосодержащие (например, цистеин);

4) кислые аминокислоты и их амиды (например, аспарагиновая кислота и др.);

5) основные (например, лизин и др.);

6) ароматические и гетероароматические (например, фенилаланин и др.);

7) иминокислоты (пролин).

Боковые цепи могут быть гидрофобными (например, у алифатических нейтральных аминокислот и фенилаланина) или гидрофильными (например, у кислых или основных аминокислот).

Рис. 2.2 – Аминокислоты – общая формула

Дата добавления: 2014-09-29 | Просмотры: 1688 | Нарушение авторских прав