АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

ХИМИЧЕСКИЕ СТРОИТЕЛЬНЫЕ БЛОКИ

Прочитайте:
  1. E) биохимические анализы крови.
  2. E) биохимические анализы крови.
  3. E.лейкоциты блокируют выделение медиаторов воспаления
  4. I). Средства, блокирующие адренорецепторы (адреноблокаторы).
  5. Б. Биохимические маркеры рака предстательной железы
  6. Б. Биохимические показатели мочи
  7. Биохимические и психофизиологические составляющие стресса (патогенез).
  8. Биохимические критерии адекватности питания
  9. Биохимические маркеры некроза миокарда.
  10. Биохимические маркеры ХСН.

 

Химическим признаком живого служат органические соединения, которые чрезвычайно многообразны. Но только четыре класса органических веществ имеют всеобщее биологическое значение: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды. Они являются структурными элементами живой материи, а также ее функциональными элементами, так как играют важную роль в процессах метаболизма.

 

2.1 ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ И ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ МЕЖДУ МОЛЕКУЛАМИ

В органических молекулах атомы связаны ковалентно; орбитали соседних атомов перекрываются, так что формально возникает общая пара электронов (например, Н3С: СН3, или Н3С – СН3).

Если один из связанных атомов более электрофилен (кислород, азот), то максимум электронной плотности смещается ближе к этому атому и образуется полярная группа, обладающая дипольным моментом (например, –С=О или – ОН). Молекула воды тоже представляет собой полярную дипольную молекулу.

Для структуры живых систем большое значение имеют связи и взаимодействия междумолекулами, рассмотренные ниже.

Органические молекулы могут соединяться ковалентными связями. Например, при отщеплении воды образуется сложный эфирили же ацеталь (в частном случае – гликозид), при отщеплении водорода между двумя SH-группами возникает дисульфидная связь(– S – S –). Ковалентная связь в большинстве случаев прочная и лишь очень редко (например, в клеточной стенке) может быть очень слабой.

Ионная связь основана на электростатическом взаимодействии между отрицательно заряженной группой одной молекулы (например, – СОО или

–РО3Н2) и положительно заряженной группой (например, NH3+) другой молекулы.

Взаимодействие ион-диполь. Между ионизированными группами (катионами, анионами) и диполями действует электростатическое притяжение, в результате которого ионы гидратируются,т. е. окружаются дипольными молекулами воды. Ионизированные группы гидрофильны (притягивают воду).

Особенно важным видом дипольных взаимодействий являются водородные связи. Атом водорода, связанный с сильно электроотрицательным атомом (О, N), приобретает такой сильный положительный заряд (возникает диполь!), что может образовать вторую связь с другим электроотрицательным атомом (рис. 2.1). Подобным же образом связываются друг с другом молекулы воды.

 
 

 

Рис. 2.1 – Образование водородной связи.Водородные связи между молекулами воды (1), между органической молекулой и водой (2) и между двумя органическими, например белковыми, молекулами (3)

 

Взаимодействия Лондона – Ван-дер-Ваальса – это слабые силы притяжения между неполярными молекулами или частями молекул. Колебания атомов (например, электрические моменты, создаваемые электронами) или групп атомов (например, тепловые вибрации) индуцируют подобные же колебания в соседних молекулах (резонанс).

Гидрофобные взаимодействия. Неполярные молекулы и части молекул (например, углеводородные цепи), если они находятся в полярном растворителе (таком, как вода), прочно удерживаются вместе. Это обусловлено тем, что неполярные молекулы и части молекул не взаимодействуют с молекулами воды. Поэтому в водном растворе они нарушают гомогенную структуру воды в результате разрыва водородных связей, что приводит к повышению упорядоченности системы (уменьшению энтропии). Водородные связи образуются снова, и либо происходит удаление неполярных молекул из раствора (образование масляной пленки на поверхности воды), либо окружающая вода сжимает эти молекулы друг с другом так, чтобы площадь соприкосновения возникающего гидрофобного пространства с полярным раствором оставалась минимальной. В обоих случаях достигается состояние наименьшей упорядоченности (максимальной энтропии) в соответствии со вторым законом термодинамики – законом энтропии. Поэтому неполярные молекулы или их части нерастворимы в воде, т.е. гидрофобны.

Молекулы с гидрофильной (ионизированной или полярной) и гидрофобной частями (например, липиды,) называются амфипатическими. В водных растворах гидрофобные части молекул сжимаются в замкнутый слой, в то время как гидрофильные части поворачиваются к полярному растворителю и вступают с ним во взаимодействие.

 

БЕЛКИ

Белки (протеины) представляют собой макромолекулы с молекулярной массой от 10 000 до нескольких миллионов.

Основные функции белков в живых системах:

1. Структурная, строительная (креатин – белок волос, ногтей, чешуи и т.д.);

2. Каталитическая – белки ферменты (амилаза, трипсин);

3. Транспортная (гемоглобин, транспортирующий кислород, транспортные белки, переносящие вещества через клеточную мембрану);

4. Сократительная (актин и миозин – сократительные белки мышц);

5. Регуляторная (белок-репрессор, регулирующий активность транскрипции);

6. Информационная – белки-гормоны (инсулин);

7. Защитная – белки-антитела иммунной системы;

8. Энергетическая, запасная (белок молока – казеин, яичный альбумин);

9. Рецепторная (родопсин);

10. Белки-токсины (у змей, бактерий);

11. Белки-антибиотики (у растений).

 

2.2.1 Аминокислоты

Структурными блоками белков служат аминокислоты. Молекула аминокислоты обладает одновременно аминогруппой (– NH2) и карбоксильной группой (– СООН) (рис. 2.2). Помимо значительного числа аминокислот, лишь изредка встречающихся в белках, существует 20 протеиногенных аминокислот, из которых в основном построены все белки.

Протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и имеют L-конфигурацию (исключение составляет оптически неактивный глицин).

По строению боковой цепи (R на рис. 2.2) аминокислоты разделяют на 7 групп:

1) алифатические нейтральные (например, глицин);

2) алифатические гидроксиамино-кислоты (например, серин);

3) серосодержащие (например, цистеин);

4) кислые аминокислоты и их амиды (например, аспарагиновая кислота и др.);

5) основные (например, лизин и др.);

6) ароматические и гетероароматические (например, фенилаланин и др.);

7) иминокислоты (пролин).

Боковые цепи могут быть гидрофобными (например, у алифатических нейтральных аминокислот и фенилаланина) или гидрофильными (например, у кислых или основных аминокислот).

Рис. 2.2 – Аминокислоты – общая формула

 


Дата добавления: 2014-09-29 | Просмотры: 1634 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.004 сек.)