АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Первичная структура и конформация белков

Первичной структуройназывают аминокислотную последовательность полипептидной цепи (расположение в ней аминокислотных остатков). Первичная структура специфична для каждого белка (рис. 2.4) и определяется генетической информацией, т.е. закодирована в ДНК. От первичной структуры зависят все свойства и функции белка. Так, специфическое действие фермента требует совершенно определенной последовательности аминокислот.

Конформация – это определенная трехмерная форма полипептидной цепи. Цепи обычно скручены, сложены или согнуты. Конформация определяется первичной структурой; это термодинамически наиболее устойчивое состояние полипептидной цепи. К конформации относится вторичная, третичная и четвертичная структура.

А	Б
Г	В

Рис. 2.4 – Конформации. А – вторичная структура белка (α-спираль); Б – вторичная структура белка (складчастый слой); В – третичная структура белка (глобула); Г – четвертичная структура белка (олигомер, включающий 4 протомера)

Среди белков преобладают глобулярные белки с молекулой более или менее шарообразной формы. Фибриллярные белки с удлиненной нитевидной молекулой – это опорные белки, к которым относятся коллаген в соединительной ткани, хрящи и кости, миозин в мышцах, фибриноген в плазме крови и др.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между – СО- и NH₂-гpyппами двух пептидных связейвнутри одной полипептидной цепи (спиральные конфигурации) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).

Из спиральных конфигураций наиболее распространена α-спираль (рис. 2.4), содержащая 3,6 аминокислотных остатка в каждом витке и имеющая шаг (высоту витка по оси спирали) 0,54 нм. СО-группа каждой пептидной связи соединена здесь водородной связью с NH-группой третьей из ближайших пептидных связей. Спираль коллагенового типа содержит три аминокислотных остатка в каждом витке и имеет шаг 0,86 нм.

В складчатом слое несколько полипептидных цепей лежат параллельно на расстоянии 0,465 нм, образуя плоскую конфигурацию, сложенную наподобие гармошки (рис. 2.4).

Вторичная структура фибриллярных белков может быть спиральной (α-спираль у миозина, фибриногена α-кератина, спираль коллагенового типа у коллагена) или складчатой (β-кератин, фиброин шелка). У глобулярных белков участки α-спирали чередуются с неспиральными участками, иногда встречаются также области со спиралями иного типа или складчатые слои.

Третичная структура у глобулярных белков образуется, когда: спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы (рис. 2.4). Третичная структура стабилизируется связями между боковыми цепями аминокислот, прежде всего ковалентними дисульфидными связямимежду остатками цистерна, а также ионными связями (– COO^–∙ ∙ ∙ H₃N⁺ –), водородными связями (например,

=О∙ ∙ ∙ Н–N = или – СОО∙ ∙ ∙ Н – О –) и гидрофобными взаимодействиями.

У гидрофильных белков гидрофобные боковые цепи аминокислот образуют гидрофобное пространство внутри глобулярной молекулы (гидрофобные взаимодействия!), в то время как гидрофильные цепи обращены к растворителю и определяют гидрофильность молекулы. Гидрофобные белки построены противоположным образом.

Часто несколько полипептидных цепей связываются ковалентно дисульфидными связями, и тогда образуется общая третичная структура.

Нередко несколько одинаковых или различных полипептидных цепей, называемых протомерами, объединяются в одно целое – олигомер. Эта четвертичная структура фиксируется нековалентными связями между боковыми цепями полипептидов: ионными и водородными связями, гидрофобными взаимодействиями.

У глобулярных белков несколько протомеров с третичной структурой образуют общую округлую четвертичную структуру (например, гемоглобин: 4 протомера = 1 тетрамер, рис. 2.4). У фибриллярных белков со спиральной вторичной структурой несколько спиралей могут быть скручены вместе (три у коллагена, семь у a-кератина). У фибриллярных белков с вторичной структурой типа складчатого слоя несколько слоев могут складываться друг с другом и связываться боковыми цепями.

Денатурация – это чаще всего необратимая, значительная утрата специфической структуры (от четвертичной до вторичной) и биологической активности. Она может быть вызвана химическими воздействиями (обработка солями тяжелых металлов, мочевиной, солями гуанидина, спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами и т. п.), высокой температурой (выше 45°С), облучением (УФ, рентген, радиоактивность), ультразвуком, высоким давлением и т. п.

Дата добавления: 2014-09-29 | Просмотры: 2401 | Нарушение авторских прав