АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Ферменты углеводного обмена

Прочитайте:
  1. D. З порушенням вуглеводного обміну
  2. E. Лизосомальные ферменты
  3. IV. Что означает понятие «Органеллоспецифические ферменты»?
  4. V. ПАТОЛОГИЯ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА
  5. Биосинтетические процессы. Образование вторичных метаболитов. Витамины, сахара, ферменты.
  6. Болезни, протекающие с нарушением белкового, жирового и углеводного обменов
  7. Возрастные особенности регуляции водно-солевого обмена.
  8. Вопрос 5. Особенности Белкового И Углеводного Обмена У Бактерий
  9. Вопрос 5. Ферменты микробов, их классификация
  10. Выберите один правильный ответ. Международная классификация разделяет ферменты на 6 классов в соответствии с их

Альдолаза (фруктозо-1.6- дифосфатальдолаза КФ 4.1.2.13) Фермент гликолиза. Существуют три изоферментные формы А, В, Д Наибольшее содержание – скелетные мышцы. миокард, селезенка (А), печень (В), мозг (Д).

Общая активность в крови повышается при физической нагрузке, остром гепатите, инфаркте тканей, раке печени, молочной железы, легкого, желудочно-кишечного тракта.

В случае мышечной дистрофии увеличение достигает 5-10 раз, в этом случае энзимодиагностика наиболее информативна.

α-Амилаза (КФ3.2.1.1)- секретируется поджелудочной железой, слюнными железами.. Гидролизует крахмал, и олигосахариды, содержащие между остатками глюкозы связи α-(1-4), в клетках костей расщепляет гликоген.

В крови в норме присутствуют две фракции амилазы: амилаза слюны (1), которая составляет 45 ± 9 % и амилаза поджелудочной железы (II) - 55 ± 9 %.

 

Панкреатическая форма полностью отсутствует в крови у детей до одного года.

 

Активность амилазы в крови повышается при остром и рецидивирующем панкреатите,

(в первые 2-3 дня от начала болевого приступа), паротите, стоматите, особенно при нарушении фильтрующей функции почек (диагностический тест на функцию почек).

Активность фермента снижается при нарушении функций слюнных желез, например, аутоиммунные заболевания (болезнь Сьегрена, форма I), панкреонекрозе (форма II) (фермент амилаза также описан в Модуле 1 в теме «Медицинская энзимология»).

Имеются сведения, что снижение секреторной функцией слюнных желез может свидетельствовать и о нарушении секреторной функции панкреатической железы.

 

Гексокиназа (ГК 2.7.1) - катализирует фосфорилирование гексоз: глюкозы, галактозы, маннозы, фруктозы и др. с образованием гексозо-6-фосфатов. Проявляет активность в присутствии ионов магния. Высокая активность в тканях мышц, адипоцитах, эритроцитах.

В норме в тканях обнаружены две изоферментные формы (в %): ГК I и ГК II в соотношении 95: 5

Активность в плазме крови в норме очень низкая, вплоть до полного отсутствия. Появление в крови возможно при гепатите, злокачественных опухолях, массивном гемолизе эритроцитов.

В злокачественных опухолях содержание формы ГК II увеличивается до 13-72%. Может выделяться в состав ротовой жидкости при заболеваниях тканей пародонта.

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Гл-6-ф-ДГ 1.1.1. 49) Первый и регуляторный фермент пентозофосфатного цикла (НАДФ-зависимый). Превращает Гл-6ф в 6-ф – глюконолактон.

Высокая активность обнаружена в эритроцитах, лейкоцитах, адипоцитах, молочной железе, коже, селезенке, легких, что связано с уникальным значением восстановленной формы НАДФН в синтезе жирных кислот, холестерина, антиоксидантной и антиперекисной защите, микросомальном окислении.

Обнаружено более наследственных 250 дефектов эритроцитарной Гл-6-ф-ДГ. Клинически эти дефекты в ряде случаев не обнаруживаются, но могут проявляться под воздействием некоторых лекарственных препаратов, вирусных заболеваниях (грипп, гепатит) - создается угроза гемолиза эритроцитов.

Фермент может определяться в слюне при пародонтите, гингивите и заболеваниях мягких тканей полости рта.

Лактатдегидрогеназа (Лактат: НАД+- оксидоредуктаза ЛДГ 1.1.1.27) - цинксодержащий фермент, катализирует обратимую реакцию превращения пируват ↔ лактат.

Изоферментный состав имеет органную и тканевую специфичность, что широко используется в лабораторной биохимической диагностике и имеет высокую диагностическую значимость.

В среднем, содержание изоферментов в крови (в %):

ЛДГ1 - 14-20, ЛДГ2 -40 – 50, ЛДГ3 -0-2, ЛДГ4, 5 - 1.2 -1,5

Содержание: ЛДГ1 увеличивается в течение 10-20 часов и достигает максимума на 2-3 сутки после начала инфаркта миокарда, повышение активности ЛДГ4 характерно при лейкозах, токсическом,. вирусном, травматическом поражении печени, опухолях различной локализации

Фермент может определяется в слюне при пародонтите, гингивите, высокой заселенности полости рта микрофлорой.

 


Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 742 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)