АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Лечение подагры. Исключение продуктов с повышенным содержанием нуклеопротеидов

Прочитайте:
  1. B Оперативное лечение.
  2. I этап - Захватывание ножки (ножек) и извлечение плода до пупочного кольца
  3. I02.0 Ревматическая хорея с вовлечением сердца
  4. II Хирургическое лечение.
  5. II этап - Извлечение плода до уровня нижнего угла лопаток
  6. II. ЛЕЧЕНИЕ АСТМАТИЧЕСКОГО СТАТУСА
  7. II. ОПЕРАТИВНОЕ ЛЕЧЕНИЕ.
  8. II. С вторичным вовлечением миокарда
  9. III. Лечение некоторых экстренных состояний
  10. III. Лечение синдромов МЭН

Исключение продуктов с повышенным содержанием нуклеопротеидов

Щелочное питье, введение бикарбонатов

Аллопуринол (напоминает гипоксантин)

Кортикостероиды и эстрогены (увеличивают стабильность лизосом)

Болезнь Леша-Нихана
(причины)

Д-т ферментов, отвечающих за сборку пуриновых нуклеопротеидов

↑ мочевой кислоты, перепроизводство нуклеозидов

Болезнь Леша-Нихана
(симптомы)
Умственная отсталость,

нарушение координации движений,

подагра

 

Порфирины состоят из четырех пиррольных колец, соединенных метиновыми группами. Производные
порфиринов присутствуют в различных гемопротеидах (гемоглобин, миоглобин), гемсодержащих ферментах
(цитохромы, пероксидаза, каталаза) и в хлорофилле зеленых растений. Порфирины подразделяются и обозна-
чаются в соответствии с заместителями в боковых цепях, связанных с пиррольными кольцами; наибольшее
распространение имеют протопорфирины. Молекула порфирина содержит систему сопряженных двойных
связей, определяющую характерные свойства этого соединения. Растворы порфирина избирательно погло-
щают свет определенной длины волны в видимой области и имеют очень четкий и характерный максимум по-
глощения, который может служить для идентификации индивидуальных производных. Все производные пор-
фиринов имеют один общий максимум поглощения при длине волны в области 400 нм.

Флуоресценция растворов является другим свойством, вызванным наличием сопряженных двойных связей;
молекула порфирина может поглощать квант света и, таким образом, переносить электроны на более высо-
кий энергетический уровень. При возвращении электронов на исходный уровень часть энергии излучается
в виде фотонов, длина волны которых больше длины волны возбуждающего света.

Высокая температурная устойчивость молекул порфирина также вытекает из их структурных особенно-
стей. Порфирин может образовывать хелаты с ионами металлов. Протопорфирин образует четырехвалентные
комплексы с Fe2+, Fe3+, Mg2+, Zn2+, Ni2+, Со2+ и Сu2+. Хелатный комплекс протопорфирина с Fe2+
называется протогемом (или гемом), подобный комплекс с Fe3+ называется гемином или гематином.
Порфирин в составе гема имеет плоское строение, две координационные связи железа перпендикулярны
плоскости порфиринового кольца. Когда появляются группы в пятом и шестом координационных по-
ложениях комплекса железа, происходит образование гемохрома или гемохромогена.

Молекулы порфирина синтезируются конденсацией четырех молекул порфобилиногена, который образует-
ся из двух молекул δ-аминолевулиновой кислоты, возникающей при конденсации сукцинил-СоА с глицином
при одновременном декарбоксилировании. Боковые цепи пиррольных колец получаются в серии последова-
тельных реакций декарбоксилирования и окисления, зависящих от структуры порфирина.

В гемопротеидах (гемоглобин, миоглобин) пятое координационное положение Fe2+занято имидазольной
группой остатка гистидина белка. В гемах шестое положение либо не занято (восстановленная форма), либо
занято кислородом (окисленная форма) или другими соединениями, способными к такому же взаимодей-
ствию (СО, CN-). Практически во всех цитохромах пятая и шестая связи Fe2+и Fe3+заняты аминокис-
дотными остатками белка, поэтому цитохромы не могут связывать кислород.

В гемоглобине и миоглобине Fe2+не изменяет валентность в процессе связывания или отдачи кислорода.
Оно всегда остается двухвалентным. Однако оно может быть окислено до Fe3+ действием окислителей, что
приводит к образованию гемина. Полученные таким образом соединения из гемоглобина и миоглобина на-
зываются метгемоглобином и метмиоглобином. Эти соединения не могут функционировать в качестве пере-
носчиков кислорода. В процессе переноса электронов железо цитохромов переходит из двухвалентного со-
стояния в трехвалентное — процесс, лежащий в основе функционирования цитохромов.

Гемоглобин — соединение глобина с гемом. Порфириновое кольцо ковалентно связано с белком по пятому
координационному положению Fe2+. Гем может быть выделен экстракцией некоторыми растворителями
подкисленного раствора гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина 67000, он состоит из четырех субъе-
диниц, попарно идентичных. В организме гемоглобин находится в эритроцитах.

Миоглобин — красный пигмент мышц, сходный по составу с гемоглобином. Миоглобин состоит из одной
полипептидной цепи, эквивалентной субъединице гемоглобина.

Цитохромы — прочно связаны с митохондриальной мембраной. За исключением цитохрома с, они не могут
быть получены в гомогенном виде. Цитохромы переносят электроны.

В цитохроме с протопорфириновая группа ковалентно связана с белком через две винильные группы пир-
польных колец с двумя SH-группами цистеина пептидной цепи. Пятое и шестое положение Fe2+заняты
пстатками гистидина и метионина.

Деградация и превращения порфиринового кольца происходят в процессе распада гемоглобина, который
вначале распадается до белка и гема. Дальнейшие превращения обоих компонентов протекают независимо.
Разрушение гема начинается с распада тетрапиррольного кольца при окислении метиновой группы до альде-
гидной, с образованием линейного тетрапиррола, из которого получаются желчные пигменты.


Дата добавления: 2014-12-11 | Просмотры: 782 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 | 53 | 54 | 55 | 56 | 57 | 58 | 59 | 60 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)