Лечение подагры. Исключение продуктов с повышенным содержанием нуклеопротеидов
Исключение продуктов с повышенным содержанием нуклеопротеидов
Щелочное питье, введение бикарбонатов
Аллопуринол (напоминает гипоксантин)
Кортикостероиды и эстрогены (увеличивают стабильность лизосом)
Болезнь Леша-Нихана (причины)
Д-т ферментов, отвечающих за сборку пуриновых нуклеопротеидов
↑ мочевой кислоты, перепроизводство нуклеозидов
Болезнь Леша-Нихана (симптомы) Умственная отсталость,
нарушение координации движений,
подагра
Порфирины состоят из четырех пиррольных колец, соединенных метиновыми группами. Производные порфиринов присутствуют в различных гемопротеидах (гемоглобин, миоглобин), гемсодержащих ферментах (цитохромы, пероксидаза, каталаза) и в хлорофилле зеленых растений. Порфирины подразделяются и обозна- чаются в соответствии с заместителями в боковых цепях, связанных с пиррольными кольцами; наибольшее распространение имеют протопорфирины. Молекула порфирина содержит систему сопряженных двойных связей, определяющую характерные свойства этого соединения. Растворы порфирина избирательно погло- щают свет определенной длины волны в видимой области и имеют очень четкий и характерный максимум по- глощения, который может служить для идентификации индивидуальных производных. Все производные пор- фиринов имеют один общий максимум поглощения при длине волны в области 400 нм.
Флуоресценция растворов является другим свойством, вызванным наличием сопряженных двойных связей; молекула порфирина может поглощать квант света и, таким образом, переносить электроны на более высо- кий энергетический уровень. При возвращении электронов на исходный уровень часть энергии излучается в виде фотонов, длина волны которых больше длины волны возбуждающего света.
Высокая температурная устойчивость молекул порфирина также вытекает из их структурных особенно- стей. Порфирин может образовывать хелаты с ионами металлов. Протопорфирин образует четырехвалентные комплексы с Fe2+, Fe3+, Mg2+, Zn2+, Ni2+, Со2+ и Сu2+. Хелатный комплекс протопорфирина с Fe2+ называется протогемом (или гемом), подобный комплекс с Fe3+ называется гемином или гематином. Порфирин в составе гема имеет плоское строение, две координационные связи железа перпендикулярны плоскости порфиринового кольца. Когда появляются группы в пятом и шестом координационных по- ложениях комплекса железа, происходит образование гемохрома или гемохромогена.
Молекулы порфирина синтезируются конденсацией четырех молекул порфобилиногена, который образует- ся из двух молекул δ-аминолевулиновой кислоты, возникающей при конденсации сукцинил-СоА с глицином при одновременном декарбоксилировании. Боковые цепи пиррольных колец получаются в серии последова- тельных реакций декарбоксилирования и окисления, зависящих от структуры порфирина.
В гемопротеидах (гемоглобин, миоглобин) пятое координационное положение Fe2+занято имидазольной группой остатка гистидина белка. В гемах шестое положение либо не занято (восстановленная форма), либо занято кислородом (окисленная форма) или другими соединениями, способными к такому же взаимодей- ствию (СО, CN-). Практически во всех цитохромах пятая и шестая связи Fe2+и Fe3+заняты аминокис- дотными остатками белка, поэтому цитохромы не могут связывать кислород.
В гемоглобине и миоглобине Fe2+не изменяет валентность в процессе связывания или отдачи кислорода. Оно всегда остается двухвалентным. Однако оно может быть окислено до Fe3+ действием окислителей, что приводит к образованию гемина. Полученные таким образом соединения из гемоглобина и миоглобина на- зываются метгемоглобином и метмиоглобином. Эти соединения не могут функционировать в качестве пере- носчиков кислорода. В процессе переноса электронов железо цитохромов переходит из двухвалентного со- стояния в трехвалентное — процесс, лежащий в основе функционирования цитохромов.
Гемоглобин — соединение глобина с гемом. Порфириновое кольцо ковалентно связано с белком по пятому координационному положению Fe2+. Гем может быть выделен экстракцией некоторыми растворителями подкисленного раствора гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина 67000, он состоит из четырех субъе- диниц, попарно идентичных. В организме гемоглобин находится в эритроцитах.
Миоглобин — красный пигмент мышц, сходный по составу с гемоглобином. Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, эквивалентной субъединице гемоглобина.
Цитохромы — прочно связаны с митохондриальной мембраной. За исключением цитохрома с, они не могут быть получены в гомогенном виде. Цитохромы переносят электроны.
В цитохроме с протопорфириновая группа ковалентно связана с белком через две винильные группы пир- польных колец с двумя SH-группами цистеина пептидной цепи. Пятое и шестое положение Fe2+заняты пстатками гистидина и метионина.
Деградация и превращения порфиринового кольца происходят в процессе распада гемоглобина, который вначале распадается до белка и гема. Дальнейшие превращения обоих компонентов протекают независимо. Разрушение гема начинается с распада тетрапиррольного кольца при окислении метиновой группы до альде- гидной, с образованием линейного тетрапиррола, из которого получаются желчные пигменты.
Дата добавления: 2014-12-11 | Просмотры: 778 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 | 53 | 54 | 55 | 56 | 57 | 58 | 59 | 60 |
|