АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Эффекторные свойства IgE

Прочитайте:
  1. А. Свойства и виды рецепторов. Взаимодействие рецепторов с ферментами и ионными каналами
  2. Абразивные материалы и инструменты для препарирования зубов. Свойства, применение.
  3. Адгезивные системы. Классификация. Состав. Свойства. Методика работы. Современные взгляды на протравливание. Световая аппаратура для полимеризации, правила работы.
  4. Аденовирусы, морфология, культуральные, биологические свойства, серологическая классификация. Механизмы патогенеза, лабораторная диагностика аденовирусных инфекций.
  5. Альгинатные оттискные массы. Состав, свойства, показания к применению.
  6. Анатомия и гистология сердца. Круги кровообращения. Физиологические свойства сердечной мышцы. Фазовый анализ одиночного цикла сердечной деятельности
  7. Антигенные свойства
  8. Антитела (иммуноглобулины): структура, свойства. Классификация антител: классы, субклассы, изотипы, аллотипы, идиотипы. Закономерности биосинтеза.
  9. Антитела (строение, свойства, функции антител, феномены взаимодействия антител и антигенов).
  10. Атмосфера земли, ее структура и свойства. Природный физический и химический состав атмосферного воздуха. Физиолого-гигиеническое значение его составных компонентов.

Как и IgA, IgE не обладает способностью активировать комплемент по классическому пути. Лишь в очень больших концентрациях IgE может активировать комплемент (фиксация компонента комплемента С3) альтернативным путём. Однако такая активность вряд ли может иметь какое–либо существенное биологическое значение.

Наиболее характерным для IgE биологическим свойством является его способность прочно фиксироваться на определённых типах клеток — на тучных клетках и базофилах, что и определяет сенсибилизацию организма, его органов и тканей. Это свойство закреплено за определёнными участками тяжёлых цепей молекулы IgE. Прогревание при 56 °C, вызывающее потерю кожно-сенсибилизирующей активности реагинной сыворотки, имеет точкой приложения своего действия как раз эти участки тяжёлых e–цепей. Восстановление дисульфидных связей восстанавливающими агентами также нарушает цитотропное свойство IgE. Таким образом, все 4 уникальные характеристики реагинов, упомянутые выше, оказались свойственны иммуноглобулину E и были объяснены после выяснения его структуры и биологической активности отдельных фрагментов.

Предполагали, что прочное прикрепление молекулы IgE к мембране клеток–мишеней обеспечивается фиксацией тяжёлой цепи в области Сe3 И Сe4 доменов. В процессе фиксации молекулы иммуноглобулина его Рц на мембране клетки–мишени сначала распознаётся участком домена Сe4, а затем связывание осуществляется в области Сe3 или Сe4. На заключительном этапе фиксации происходит закрепление молекулы IgE посредством вовлечения участка пептидной цепи в области между 330-м и 361-м АК–остатками в N–концевой области Сe3 домена, благодаря чему e–цепь прочно фиксируется в мембране тучной клетки или базофила. Последующие исследования уточнили, что функция одного лишь Сe3домена является достаточной для фиксации IgE (см. гл. 4.).

Как и у животных, гомоцитотропная сенсибилизирующая активность сыворотки крови человека может быть связана не только с IgE, но и с АТ, принадлежащими к IgG. Такая гетерогенность реагиновых АТ человека, установленная в относительно ранний период изучения их иммуноглобулиновой принадлежности (Адо и др., 1969), в последующем была многократно подтверждена. Следует, однако, подчеркнуть, что вклад этих АТ в реагинную активность значительно меньше, чем IgE–АТ. Гомоцитотропные IgG–АТ намного слабее фиксируются на клетках–мишенях, а потому легче и быстрее удаляются с их поверхности отмывкой. Можно предположить, что аллергические реакции, опосредуемые гомоцитотропными IgG–АТ, явились в эволюции прототипом полноценной аллергической формы реактивности, сформировавшейся после возникновения IgE (Гущин, 1979).

В последнее время стали появляться новые сведения, которые позволят, по-видимому, создать в недалеком будущем представление о ходе эволюции иммуноглобулина Е. Геномная и комплементарная ДНК были клонированы для тяжёлых цепей IgE человека, крыс и мышей (Liu, 1986). В результате удалось провести исследования, которые показали высокий уровень гомологии между e–цепями мышей и крыс, но значительно меньший между e–цепями мышей (или крыс) и человека. Существует выраженная гомология между областями e–цепей человека и мышей, ответственными за фиксацию IgE его высокоаффинным Рц, представленным на тучных клетках. Такая особенность (внутрицепьевая гомология) объясняет то, что, несмотря на видовые различия, человеческий IgE все же может пассивно сенсибилизировать тучные клетки мышей. Скорость эволюции e–цепей, оцениваемая при сравнении АК–последовательностей этих цепей у человека и мышей, оказывается более высокой, чем тяжёлых цепей всех других иммуноглобулинов (за исключением d–цепей). Этот факт позволяет высказать предположение о том, что IgE может выполнять разные физиологические функции у человека и грызунов


Дата добавления: 2014-12-12 | Просмотры: 590 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 | 53 | 54 | 55 | 56 | 57 | 58 | 59 | 60 | 61 | 62 | 63 | 64 | 65 | 66 | 67 | 68 | 69 | 70 | 71 | 72 | 73 | 74 | 75 | 76 | 77 | 78 | 79 | 80 | 81 | 82 | 83 | 84 | 85 | 86 | 87 | 88 | 89 | 90 | 91 | 92 | 93 | 94 | 95 | 96 | 97 | 98 | 99 | 100 | 101 | 102 | 103 | 104 | 105 | 106 | 107 | 108 | 109 | 110 | 111 | 112 | 113 | 114 | 115 | 116 | 117 | 118 | 119 | 120 | 121 | 122 | 123 | 124 | 125 | 126 | 127 | 128 | 129 | 130 | 131 | 132 | 133 | 134 | 135 | 136 | 137 | 138 | 139 | 140 | 141 | 142 | 143 | 144 | 145 | 146 | 147 | 148 | 149 | 150 | 151 | 152 | 153 | 154 | 155 | 156 | 157 | 158 | 159 | 160 | 161 | 162 | 163 | 164 | 165 | 166 | 167 | 168 | 169 | 170 | 171 | 172 | 173 | 174 | 175 | 176 | 177 | 178 | 179 | 180 | 181 | 182 | 183 | 184 | 185 | 186 | 187 | 188 | 189 | 190 | 191 | 192 | 193 | 194 | 195 | 196 | 197 | 198 | 199 | 200 | 201 | 202 | 203 | 204 | 205 | 206 | 207 | 208 | 209 | 210 | 211 | 212 | 213 | 214 | 215 | 216 | 217 | 218 | 219 | 220 | 221 | 222 | 223 | 224 | 225 | 226 | 227 | 228 | 229 | 230 | 231 | 232 | 233 | 234 | 235 | 236 | 237 | 238 | 239 | 240 | 241 | 242 | 243 | 244 | 245 | 246 | 247 | 248 | 249 | 250 | 251 | 252 | 253 | 254 | 255 | 256 | 257 | 258 | 259 | 260 | 261 | 262 | 263 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.002 сек.)